ISSN:
1573-5168
Schlagwort(e):
amphibians
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cAMP
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evolution
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GLP
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glucagon
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mammals
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message transduction
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pancreas
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receptor
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Biologie
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
Abstract In amphibians and mammals, the preproglucagon gene encodes two related GLPs - GLP-1(37 residues) and GLP-2 (34 residues). The physiologically functional GLPs, however, are GLP-17−36amide, or similar, truncated forms of GLP-1. While the liver is devoid of GLP receptors and fails to respond metabolically, brain, gastric cells and pancreatic cells have been identified as potential target sites. These tissues possess specific binding sites for truncated GLP-1, and generally, cells respond to truncated GLPs with increases in CAMP. In mammalian pancreas, truncated GLPs function as powerful insulinotropins, while also increasing insulin gene transcription and inhibiting glucagon release. Full length GLP-1 is a weak insulinotropin only. To date, neither metabolic nor endocrine actions have been assigned to GLP-2. Following processing of preproglucagon gene products, fish pancreas and intestine contain only one GLP (31 residues) displaying considerable sequence homology with GLP-17−36. Applied in low nanomolar concentrations, fish GLPs, together with GLP-17−36, activate hepatic glycogenolysis, gluconeogenesis and lipolysis in fishes. Thousand-fold higher levels of GLP-17−37 are required to elicit comparable metabolic effects. Generally, the metabolic actions of GLPs are similar to those for glucagon, but GLPs tend to be more potent in their specific actions. Fish livers possibly contain GLP receptors distinct from glucagon receptors. Message transduction in some, but not all fish species, may involve adenylyl cyclase and CAMP, but correlation between metabolic activation and cAMP levels is generally poor. Fish GLP seems to be a very weak insulinotropin in Brockmann bodies.
Notizen:
Résumé Chez les amphibians et les mammifères, le gène du préproglucagon code pour deux GLP voisins — GLP-1 (37 résidues) et GLP-2 (34 résidues). Cependant, les GLP physiologiquement fonctionnels sont l'amide de GLP-17−36 ou des formes similaires trongées de GLP-1. Alors que le foie est dépourvu de récepteurs à GLP et ne répond pas sur le plan métabolique, le cerveau, les cellules gastriques et les cellules pancréatiques ont été identifiés comme étant des cibles potentielles. Ces tissues possèdent des sites de liaison spécifiques pour le GLP tronqué et, en général, les cellules répondent aux GLP tronqués en augmentant leur AMPc. Dans le pancréas de mammifères, les GLP tronqués agissent comme des insulinotropines puissantes, en augmentant la transcription du gène insuline et en inhibitant la libération de glucagon. Le GLP-1 entier est une insulinotropine faible. Actuellement, aucune action métabolique ou endocrine n'a été trouvée pour le GLP-2. Si l'on suit la mise en place des produits du gène préproglucagon, le pancréas et l'intestin de poisson ne contiennent qu'un seul GLP (31 résidues) qui présente des homologies de séquence considérables avec le GLP-17−36. Appliqués à des concentrations de l'ordre du nanomolaire, les GLPs de poisson, de même que le GLP-17−36, activent la glyconéogénèse et la lipolyse chez les poissons. Des doses mille fois plus élevés de GLP-11−37 sont nécessaires pour obtenir des effets métaboliques comparables. En général, les effets métaboliques des GLP sont identiques à ceux du glucagon, mais les GLP à être plus actifs dans leurs effets spécifiques. Les foies de poissons pourraient contenir des récepteurs au GLP différents des récepteurs au glucagon. La transduction du message chez certaines espèces de poission mais pas toutes, pourraient faire intervenir l'adénylyl cyclase et l'AMPc, mais la corrélation entre l'activité métabolique et les niveaux d'AMPc reste en général faible. Dans les corps de Brockmann, le GLP de poisson semble agir comme une insulinotropine très peu active.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00004593
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