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    Electronic Resource
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    Immobilisierung von Corynebakterium simplex durch Photovernetzung von vinyliertem Polyvinylalkohol zur mikrobiologischen Steroidumwandlung (1983)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Angewandte Makromolekulare Chemie 113 (1983), S. 179-202 
    Details
    ISSN: 0003-3146
    Keywords: Chemistry ; Polymer and Materials Science
    Source: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology , Physics
    Description / Table of Contents: The steroid transformation of hydrocortisone to prednisolone with immobilized Corynebacter simplex (A.T.C.C. 6946) was investigated. The whole cells were entrapped in a photocrosslinkable poly(vinyl alcohol) derivative, which was obtained by partial esterification of PVA with acrylic acid. The crosslinking was performed with visible or UV-light. Riboflavin-5′ -monophosphate (sodium salt) acted as photosensitizer.The steroid-Δ1-dehydrogenase activity of the immobilized cells increased in the presence of an inducer such as hydrocortisone. The influence of cell-, substrate- and cofactor-concentration, the temperature and the organic solvent-concentration on the steroid-Δ1-dehydrogenase activity was investigated. The half-life was determined with and without nutrients. The activity of the cell-polymer-conjugate was 169 μmol/gconj. h with a relative activity of 246%.
    Notes: Die Steroidumwandlung von Hydrocortison zu Prednisolon wurde mit immobilisierten Corynebakterium simplex-Zellen (A.T.C.C. 6946) untersucht. In partiell mit Acrylsäure verestertem Polyvinylalkohol wurden die Zellen durch Bestrahlung des Polymeren mit sichtbarem bzw. UV-Licht in Gegenwart von Riboflavin-5′-monophosphat durch Photovernetzung immobilisiert. Die Steroid-Δ1-Dehydrogenase-Aktivität der immobilisierten Zellen ließ sich durch Enzyminduktion erhöhen.Die Abhängigkeit der Steroid-Δ1-Dehydrogenase-Aktivität von der Zell-, Substratund Cofaktorkonzentrtion, der Reaktionstemperatur und der Lösungsmittelkonzentration wurde untersucht. Die Halbwertzeit der Immobilisate wurde mit und ohne Nährmedium bestimmt. Die Aktivität der Corynebakterium simplex-Immobilisate betrug 169 μmol/gImm h mit einer relativen Aktivität von 246%.
    Additional Material: 8 Ill.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/apmc.1983.051130117
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Chinongruppenhaltige Polymere als Träger zur Immobilisierung von Enzymen (1981)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Angewandte Makromolekulare Chemie 97 (1981), S. 23-33 
    Details
    ISSN: 0003-3146
    Keywords: Chemistry ; Polymer and Materials Science
    Source: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology , Physics
    Description / Table of Contents: Crosslinked poly(4-styrenesulfonic acid chloride) was reacted with 3-amino-4-hydroxyphenyl benzoate to give a reactive carrier after saponification and oxidation. Its binding ability was tested with α-chymotrypsin. The binding ability as well as the enzyme activity could be increased by introduction of spacers, e.g. ethylenediamine and hexamethylenediamine between the poly(styrene)-matrix and p-benzoquinone. Also crosslinked poly(vinyl alcohol) was reacted with p-benzoquinone to give a reactive carrier, which could also immobilize α-chymotrypsin. Some properties of the immobilized α-chymotrypsin as activity, pH-optimum and storage stability were investigated.
    Notes: Durch die Reaktion von 3-Amino-4-hydroxyphenylbenzoat mit vernetztem Poly(styrolsulfonsäurechlorid) wurde nach Verseifung und Oxidation ein chinongruppenhaltiger reaktiver Träger erhalten, dessen Eignung für Enzymimmobilisierungsreaktionen mit α-Chymotrypsin getestet wurde. Mit dem Einführen von Ethylendiaminbzw. Hexamethylendiamin als Spacer zwischen dem Polystyrol-Gerüst und der Chinonkomponente konnte das Enzymbindungsvermögen des Trägers und die Aktivität des immobilisierten α-Chymotrypsins erhöht werden. Ausgehend von vernetztem Polyvinylalkohol wurde durch Umsetzung mit p-Benzochinon ein reaktiver Träger hergestellt, an dem α-Chymotrypsin immobilisiert werden konnte. Die Aktivität, das pH-Optimum der Aktivität sowie die Lagerstabilität der unlöslichen α-Chymotrypsinpräparate wurden untersucht.
    Additional Material: 2 Tab.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/apmc.1981.050970103
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Immobilisierung von corynebakterium simplex in thioliertem polyvinylalkohol zur mikrobiologischen steroidumwandlungHerrn Prof. Dr. H. Zahn zum 65. Geburtstag gewidmet (1982)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Angewandte Makromolekulare Chemie 104 (1982), S. 39-58 
    Details
    ISSN: 0003-3146
    Keywords: Chemistry ; Polymer and Materials Science
    Source: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology , Physics
    Description / Table of Contents: Whole cells of Arthrobacter simplex (A.T.C.C. 6946) were entrapped in poly(vinyl alcohol) which was previously esterified with 3-mercaptopropionic acid.The entrapped microorganisms showed steroid-Δl-dehydrogenase activity and the transformation of hydrocortisone to prednisolone was investigated. The steroid-Δl-dehydrogenase activity of the immobilized cells increased in the presence of an inducer such as hydrocortisone. The effect of cell-, substrat-and cofactor-concentration, pH, and temperature was determined. The half-live was analyzed with and without nutrients.The activity of the immobilized Arthrobacter simplex product was 200 μmol. g-1 h-1
    Notes: Polyvinylalkohol wurde durch polymeranaloge Reaktion mit 3-Mercaptopropionsäure zu einem zum Einschluß von Mikroorganismen geeigneten Polymeren derivatisiert.Die Eignung des Polyvinylalkohol-Derivats zur Immobilisierung von Mikroorganismen wurde mit Corynebakterium simplex (A.T.C.C. 6946) überprüft. Mit den Immobilisaten, die Steroid-Δl-Dehydrogenase-Aktivität zeigten, wurde Hydrocortison zu Prednisolon dehydriert.Die Δl-Dehydrogenase-Aktivität der immobilisierten Zellen erhöhte sich durch Enzyminduktion mit Hydrocortison.Die Aktivität der Immobilisate wurde in Abhängigkeit von der Zell-, Substrat- und Cofaktorkonzentration, des pH-Wertes und der Temperatur untersucht.Die Halbwertszeit der Immobilisate wurde mit und ohne Nährmedium bestimmt. Die Aktivität der Corynebakterium simplex-Immobilisate betrug 200 μmol · g-1 h-1.
    Additional Material: 9 Ill.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/apmc.1982.051040104
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 4
    facet.materialart.
    Unknown
    Molecular Cloning and Expression of Mouse Procalcitonin (1996)
    Elsevier
    Details
    Publication Date: 1996-09-01
    Print ISSN: 0006-291X
    Electronic ISSN: 1090-2104
    Topics: Biology , Chemistry and Pharmacology , Physics
    Published by Elsevier
    Location Call Number Expected Availability
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    PAPER CURRENT
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