ISSN:
1432-072X
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Von 18 Stämmen von Bifidobacterium longum Reuter und einem Stamm von B. lactentis Reuter wurden die Zellwände in üblicher Weise hergestellt. Sie enthielten Mur, GlcNH2, d-Glu, Ala, l-Orn (l-Lys), Thr, Ser in einem Molverhältnis von rund 1:1:1:4:1:1:1. Die Molverhältnisse änderten sich nicht, wenn die Zellwände mit Trichloressigsäure oder heißem Formamid extrahiert wurden. In einigen Stämmen trat mehr als 1 Mol Glutaminsäure pro Mol Diaminosäure auf. Die zusätzliche Glutaminsäure hatte die l-Konfiguration. Sie war kein Bestandteil des Mureins, sondern einer lysozymunempfindlichen, unbekannten Zellwandkomponente, vermutlich einer Polyglutaminsäure. l-Ornithin war in den meisten Stämmen die dominierende Diaminosäure, während l-Lysin nur mit einem Anteil von 10–20% vertreten war. In 2 Stämmen war l-Lysin dominierend (90%). Die Aminosäuresequenz wurde durch die Analyse der Oligopeptide aus Partialhydrolysaten bestimmt. Die an Mureinsäure gebundenen Peptiduntereinheiten hatten die auch von anderen Mureinen bekannte Sequenz: l-Ala-d-Glu-l-Orn (oder l-Lys)-d-Ala. Glutaminsäure ist wahrscheinlich amidiert, wie aus dem Auftreten von rund 1 Mol NH3 im Hydrolysat der Zellwände zu schließen ist. Die Interpeptidbrücke besteht aus dem Peptid l-Ala-Thr-l-Ala-l-Ser. Sie ist mit dem C-terminalen Serin an die ω-Aminogruppe der Diaminosäure der Peptiduntereinheit gebunden. Die Quervernetzung erfolgt zwischen dem N-terminalen Alanin der Interpeptidbrücke zum C-terminalen d-Alanin einer Peptiduntereinheit. Da 4% des gesamten Alanins und 3% der δ-Aminogruppe des Ornithins dinitrophenylierbar sind, ist anzunehmen, daß die Quervernetzung nur zu etwa 80% verwirklicht ist.
Notes:
Summary Cell walls of 18 strains of Bifidobacterium longum Reuter and one strain of B. lactentis Reuter were prepared in the usual way. They contained Mur, GlcNH2, d-Glu, Ala, l-Orn (l-Lys), Thr, Ser in a molar ratio of about 1:1:1:4:1:1:1. The ratio was not changed when the cell walls were extracted by trichloroacetic acid or hot formamide. In some strains more than 1 mole glutamic acid per mole of diamino acid was present. The additional glutamic acid was of the l-rather than the d-form. It was not a constituent of the murein, but of an unknown lysozyme insensitive cell wall component, probably a polyglutamic acid. l-Ornithine was the dominating diamino acid in most strains but l-lysine was also present in a portion of 10 to 20%. In 2 strains l-lysine was dominating (90%). The amino acid sequence was determined by analysing the oligopeptides arising during partial acid hydrolysis. It was shown that the peptide subunits attached to the muramic acid are the same as those of other mureins: l-Ala-d-Glu-l-Orn (or l-Lys)-d-Ala. glutamic acid is probably amidated, since about 1 mole of NH3 is released by acid hydrolysis of the cell walls. The interpeptide bridge consists of the peptide l-Ala-Thr-l-Ala-l-Ser which is bound by its C-terminal serine to the ω-amino group of the diamino acid of one peptide subunit and by its N-terminal l-alanine to the C-terminal d-alanine of another peptide subunit. About 4% of the total alanine and 3% of the δ-amino groups of ornithine of the cell wall can be dinitrophenylated. This indicates that about 20% of the peptide subunits are not crosslinked.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00412359
