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  • 1
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    Amsterdam : Elsevier
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Lipids and Lipid Metabolism 922 (1987), S. 234-238 
    ISSN: 0005-2760
    Schlagwort(e): Cholesterol ; Differential scanning calorimetry ; Phosphatidylserine ; X-ray diffraction
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Medizin , Physik
    Materialart: Digitale Medien
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  • 2
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    Amsterdam : Elsevier
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Biomembranes 979 (1989), S. 11-19 
    ISSN: 0005-2736
    Schlagwort(e): Cholesterol ; Differential scanning calorimetry ; Phospholipid ; Thermodynamics
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Medizin , Physik
    Materialart: Digitale Medien
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  • 3
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    Amsterdam : Elsevier
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Biomembranes 1066 (1991), S. 63-69 
    ISSN: 0005-2736
    Schlagwort(e): Cholesterol ; DSC ; Phosphatidylserine ; X-ray diffraction
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Medizin , Physik
    Materialart: Digitale Medien
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  • 4
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    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 122 (1989), S. 1427-1431 
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): L-Asparate complexes ; Lithium hydrogen L-aspartate hydrate ; Potassium hydrogen L-aspartate dihydrate ; Amino acid complexes ; Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Bindung von Metall-Ionen durch Aminosäuren. - Darstellung und Struktur von Lithium - hydrogenaspartat-DihydratLithium-L-hydrogenaspartat wurde dargestellt durch Neutralisation von Lithiumcarbonat mit L-Asparaginsäure L-AspH2 und aus wäßriger Lösung als Monohydrat Li(L-AspH)· H2O kristallisiert. Gesättigte Lösungen haben pH 7.30. Kalium-L-hydrogen-aspartat wurde entsprechend aus Kaliumhydroxid und L-AspH2 gewonnen. Es kristallisiert aus wäßriger Lösung (pH 7.52) als Dihydrat, K(L-AspH)· 2 H2O. Die NMR-Spektren der beiden Komplexe unterscheiden sich nur unwesentlich. - Li(L-AspH)· H2O hat im Kristall eine Schichtstruktur, in der jedes Li-Atom tetraedrisch von vier Sauerstoffatomen umgeben ist. Das Kristallwasser und die Aminofunktion (die durch Protonierung als Ammoniumgruppe auftritt) sind nicht an das Metall koordiniert, sondern nur an einem Netz von Wasserstoffbrücken beteiligt, das die Schichten untereinander weiter verknüpft. Von den Li-koordinierten Carboxylat-Sauerstoffatomen hat eines eine Brückenfunktion zwischen den Metallatomen, die in Doppelsträngen angeordnet und an kantenverknüpften Sechsringen beteiligt sind. Innerhalb jeder Schicht sind Kanäle ausgebildet. - K(L-AspH)· 2 H2O bildet im Kristall unendliche Ketten, in denen die K-Atome die Koordinationszahl 7 aufweisen. An den wieder in Doppelsträngen angeordneten Kationen treten die L-AspH--Gegenionen mit ihrer β-Carboxylat-Gruppierung als chelatisierende und verbrückende Strukturelemente auf. Die α-Carboxylat-Einheiten und die protonierte Amino-Gruppe haben keine Metall-Kontakte, sondern sind nur Bestandteil des H-Brücken-Netzwerks. Beide Hydratwassermoleküle sind K-koordiniert, eines davon metallverbrückend.
    Notizen: Lithium hydrogen L-aspartate, prepared by neutralisation of lithium carbonate with aqueous L-aspartic acid L-AspH2, crystallizes as the monohydrate Li(L-AspH)· H2O. Saturated solutions show pH 7.30. Potassium hydrogen L-aspartate, synthesized similarly from L-AspH2 and KOH, crystallizes from aqueous solutions (pH 7.52) as the dihydrate K(L-AspH)· 2 H2O. The NMR spectra of the two complexes exhibit no major differences. - Crystalline Li(L-AspH). H2O has a layer structure, in which each lithium atom is in a tetrahedral environment of four oxygen atoms belonging to four different amino acids. The hydrate water molecule and the nitrogen function (protonated to give an ammonium center) have no metal contact, but are components of a network of hydrogen bonds interconnecting the layers. One of the carboxylate oxygen atoms is in a bridging position between the metal atoms, which are arranged in pairs and participate in edge-sharing six-membered rings. In each of the layers large empty channels are formed. - Crystals of K(L-AspH)· 2 H2O show a chain structure with the potassium atoms exhibiting coordination number 7. The metal atoms are again arranged in double strings with the β-carboxylate oxygen atoms of the L-AspH- counter anions in chelating and bridging positions. The α-carboxylate and protonated amino functions show no metal contacts, but are part of the hydrogen-bonding system interconnecting the chains of the coordination polymer. Both hydrate water molecules are K-coordinated, one in a metal-bridging position.
    Zusätzliches Material: 5 Ill.
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  • 5
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    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 122 (1989), S. 1445-1447 
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Amino acid complexes ; Hydrogen DL-aspartate complexes ; Magnesium hydrogen DL-aspartate tetrahydrate ; Hydrogen bonding ; Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Bindung von Metall-Ionen durch Aminosäuren. - Die Kristallstruktur des racemischen Magnesium-bis(hydrogenaspartat)-Tetrahydrats Mg(L-AspH)(D-AspH) · 4H2OMagnesium-L-hydrogenaspartat-D-hydrogenaspartat- Tetrahydrat Mg(L-AspH)(D-AspH) · 4 H2O fällt beim Abkühlen in kristalliner Form aus einer Reaktionsmischung aus, die in der Siedehitze aus äquivalenten Mengen von racemischer Asparginsäure und Magnesiumhydroxid in Wasser bereitet wurde. Das gleiche Produkt entsteht in langsamer Racemisierung in analogen Experimenten, bei denen reine L-Asparaginsäure eingesetzt wurde. - Der Komplex kristallisiert in der monoklinen Raumgruppe P21/c mit zentrosymmetrischen Komplexmolekülen, in denen das Magnesium oktaedrisch von vier äquatorial gebundenen Wassermolekülen und zwei axial koordinierten β-Carboxylat-Sauerstoffatomen umgeben ist. Die NH3+- und α-CO2--Funktionen bilden ein System von Wasserstoffbrückenbindungen, das die individuellen Komplexmoleküle zu einem dreidimensional verknüpften Netzwerk zusammenfügt.
    Notizen: Magnesium hydrogen L-aspartate hydrogen D-aspartate tetrahydrate Mg(D-AspH)(L-AspH) · 4 H2O crystallizes on cooling from the reaction mixture obtained from equivalent quantities of racemic aspartic acid and magnesium hydroxide in water under reflux conditions. The same product is also formed by slow racemization in analogous experiments carried out with pure L-aspartic acid. - The compound crystallizes in the monoclinic space group P21/c with centrosymmetric complex units, in which magnesium is in an octahedral environment of four water oxygen atoms in the equatorial plane and two β-carboxylate oxygen atoms in axial positions. The NH3+ and α-CO2- functions form a hydrogen-bonded system integrating the individual molecules into a three-dimensional network.
    Zusätzliches Material: 1 Ill.
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  • 6
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    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 122 (1989), S. 1439-1444 
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): L-Asparatate complexes ; Amino acid complexes ; Calcium L-aspartate dihydrate ; Calcium L-aspartate tetrahydrate ; Hydrogen bonding ; Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Bindung von Metall-Ionen durch Aminosäuren. - Darstellung und Kristallstrukturen zweier Calcium-L-aspartat-HydrateAus L-Asparaginsäure L-AspH2 und CaCO3 wurde in einer dreistufigen Synthese über Calcium-bis(L-hydrogenaspartat) Ca(L-AspH)2 und Calcium-(L-hydrogenaspartat)-chlorid-Dihydrat Ca(L-AspH)Cl · 2H2O ein kristallines Calcium-L-aspartat-Dihydrat Ca(L-Asp) · 2H2O (2) erhalten. In den orthorhombischen Kristallen, Raumgruppe P212121, liegen Doppelstränge von Calciumatomen vor, die über die Liganden L-Asp2- verknüpft sind. Jedes Dianion L-Asp2- fungiert als N,Oα,Oβ-Tripod für ein Calcium-Ion, welches seinerseits an drei weitere Sauerstoffatome von β-Carboxylatgruppen benachbarter Einheiten koordiniert ist. Zusammen mit zwei Wassermolekülen ergibt sich für die Metallzentren die Koordinationszahl acht. Die β-Carboxylatgruppen wirken dabei in den Nachbarsträngen nicht nur chelatisierend, sondern auch metallverbrückend. - Aus L-AspH2 und Ca(OH)2 konnte ein kristallines Tetrahydrat (monoklin, Raumgruppe C2) Ca(L-Asp) · 4H2O (1) gewonnen werden. Die Struktur enthält zwei Moleküle in der asymmetrischen Einheit. Jedes der beiden Calciumatome ist hier in vergleichbarer Weise siebenfach koordiniert durch einen zweizähnig (N,Oα) wirkenden Liganden Asp2-, vier Wassermoleküle und ein Sauerstoffatom der β-Carboxylatgruppe einer benachbarten Einheit. Durch diese zusätzliche Komplexbildung werden die Monomeren zu einem eindimensionalen Koordinationspolymeren verknüpft. Die Ketten sind - ebenso wie die Doppelstränge des Dihydrats - über Wasserstoffbrücken weiter vernetzt.
    Notizen: Crystalline calcium(II) L-aspartate dihydrate, Ca(LAsp) · 2H2O (2), has been obtained in a three-step procedure from CaCO3 and L-aspartic acid L-AspH2 via calcium bis(L-hydrogenaspartate) Ca(L-AspH)2 and calcium hydrogen L-aspartate chloride dihydrate Ca(L-AspH)Cl · 2H2O. The crystals of 2 are orthorhombic, space group P212121. The structure is a coordination polymer with the metal atoms arranged in double chains interconnected by aspartate dianions. Each Asp2- ligand is coordinated to the metal ion as a N,Oα,Oβ tripod. In addition, two water molecules and three β-carboxylate oxygen atoms from neighbouring units are also coordinated to each metal atom, giving a coordination number of eight for each calcium. The β-carboxylate oxygen atoms form also a bridge between metals of a parallel chain of metal atoms. - A crystalline tetrahydrate (monoclinic, space group C2) Ca(L-Asp) · 4H2O (1) has been prepared from L-AspH2 and Ca(OH)2. The structure contains two molecules in the asymmetric unit. Each calcium atom is seven-coordinate and surrounded by an N,Oα-chelating L-Asp2- ligand, four water molecules, and one oxygen atom of the β-carboxylate group of a neighbouring molecule. Due to this interaction, the monomeric units are linked to give a one-dimensional coordination polymer chain. - In both structures the double stands and chains, respectively, are crosslinked by a network of hydrogen bonds.
    Zusätzliches Material: 4 Ill.
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  • 7
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    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 122 (1989), S. 1433-1438 
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): L-Glutamate complexes ; Amino acid complexes ; Magnesium L-glutamate tetrahydrate ; Strontium L-glutamate hexahydrate ; Barium L-glutamate hexahydrate ; Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Bindung von Metall-Ionen durch Aminosäuren. - Darstellung und Struktur von Magnesium-, Strontium- und Barium - glutamat-HydratenMagnesium-, Strontium- und Barium-L-glutamate mit dem Dianion-Liganden L-Glu2- wurden als Tetrahydrate (Mg) bzw. Hexahydrate (Sr, Ba) kristallisiert. Ihre wäßrigen Lösungen zeigen pH-Werte von 10.45, 11.05 bzw. 10.93. Die Kristallstrukturen der Magnesium- und der Strontiumverbindungen wurden durch Ein-kristall-Röntgenbeugungsanalysen bestimmt, die Struktur der Bariumverbindung kann wegen der Isomorphiebeziehung zum Strontiumanalogen als weitgehend analog betrachtet werden. Alle Kristalle sind orthorhombisch, Raumgruppe P212121. Die Magnesiumatome sind sechsfach koordiniert und besitzen in der ersten Koordinationssphäre das als N,Oα-Chelatligand fungierende L-Glu2--Anion sowie vier Wassermoleküle. Die γ-Carboxylatgruppe wird nur zu Wasserstoffbrücken beansprucht. Strontium und Barium sind neunfach koordiniert. Die α-Carboxylatgruppe des L-Glu2--Liganden wirkt einerseits O,O-chelatisierend für ein Sr(Ba)-Atom, ist andererseits aber auch in Brückenfunktionen zu benachbarten Sr(Ba)-Atomen engagiert. Auch die γ-Carboxylatgruppe wirkt auf ein weiteres Sr(Ba)-Atom O,O-chelatisierend, während die Aminogruppe an der Sr(Ba)-Koordination nicht beteiligt ist. Durch die M—O—M-Verbrückung über die α-Carboxylat-Sauerstoffatome werden gewellte Metall-Sauerstoff-Doppelstränge gebildet, die über die γ-Carboxylatgruppen zu Schichten verbunden sind. Drei Wassermoleküle sind den Sr(Ba)-Atomen zugeordnet, die übrigen drei beteiligen sich an einem Netzwerk von Wasserstoffbrücken, das auch die Amino-gruppe umfaßt.
    Notizen: Crystalline magnesium, strontium, and barium L-glutamate complexes containing the dianion L-Glu2- have been prepared as the tetrahydrate (Mg) and hexahydrates (Sr, Ba), respectively. Their aqueous solutions have pH values of 10.45, 11.05, and 10.93, respectively. The solid state structures of the Mg and Sr complexes have been determined by single crystal X-ray methods, and the structure of the Ba analogue inferred through its isomorphism with the Sr analogue. The crystals are orthorhombic, space group P212121. The magnesium atoms were found to be hexacoordinated with the L-glutamate functioning as a chelating N,Oα-donor. Four water molecules complete the first coordination sphere. The γ-carboxylate group is only engaged in hydrogen bonding. Strontium and barium are nine-coordinated. The α-carboxylate group of the L-Glu2- ligand is O,O-chelating to one metal and forming oxygen bridges to two further metal atoms. The γ-carboxylate group is also chelating a neighbouring strontium atom, but the nitrogen function is not engaged in metal coordination. By M—O—M bridging double strings of metal-oxygen chains are formed, which are interlinked by the amino acids to give a layered structure. Three water molecules are also part of the first coordination sphere of each metal, while three others are interlayer hydrogen-bonded components. The amino groups are also involved in this hydrogen bonding.
    Zusätzliches Material: 4 Ill.
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  • 8
    facet.materialart.
    Unbekannt
    American Association for the Advancement of Science (AAAS)
    Publikationsdatum: 1999-01-05
    Beschreibung: Recently, GBR1, a seven-transmembrane domain protein with high affinity for gamma-aminobutyric acid (GABA)B receptor antagonists, was identified. Here, a GBR1-related protein, GBR2, was shown to be coexpressed with GBR1 in many brain regions and to interact with it through a short domain in the carboxyl-terminal cytoplasmic tail. Heterologously expressed GBR2 mediated inhibition of adenylyl cyclase; however, inwardly rectifying potassium channels were activated by GABAB receptor agonists only upon coexpression with GBR1 and GBR2. Thus, the interaction of these receptors appears to be crucial for important physiological effects of GABA and provides a mechanism in receptor signaling pathways that involve a heterotrimeric GTP-binding protein.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Notes: 〈/span〉Kuner, R -- Kohr, G -- Grunewald, S -- Eisenhardt, G -- Bach, A -- Kornau, H C -- New York, N.Y. -- Science. 1999 Jan 1;283(5398):74-7.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Author address: 〈/span〉BASF-LYNX Bioscience AG, Department of Neuroscience, Im Neuenheimer Feld 515, D-69120 Heidelberg, Germany.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Record origin:〈/span〉 〈a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9872744" target="_blank"〉PubMed〈/a〉
    Schlagwort(e): Adenylyl Cyclase Inhibitors ; Amino Acid Sequence ; Animals ; Brain/*metabolism ; Cell Line ; Cyclic AMP/metabolism ; Dimerization ; G Protein-Coupled Inwardly-Rectifying Potassium Channels ; GABA-B Receptor Agonists ; Humans ; In Situ Hybridization ; Molecular Sequence Data ; Neurons/metabolism ; Potassium/metabolism ; Potassium Channels/metabolism ; *Potassium Channels, Inwardly Rectifying ; RNA, Messenger/genetics/metabolism ; Rats ; Receptors, GABA/*chemistry/*metabolism ; Receptors, GABA-B/*chemistry/*metabolism ; Recombinant Fusion Proteins/chemistry/metabolism ; Sequence Alignment
    Print ISSN: 0036-8075
    Digitale ISSN: 1095-9203
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Informatik , Medizin , Allgemeine Naturwissenschaft , Physik
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  • 9
    Publikationsdatum: 2001-12-01
    Beschreibung: The mammalian target of rapamycin (mTOR) governs cell growth and proliferation by mediating the mitogen- and nutrient-dependent signal transduction that regulates messenger RNA translation. We identified phosphatidic acid (PA) as a critical component of mTOR signaling. In our study, mitogenic stimulation of mammalian cells led to a phospholipase D-dependent accumulation of cellular PA, which was required for activation of mTOR downstream effectors. PA directly interacted with the domain in mTOR that is targeted by rapamycin, and this interaction was positively correlated with mTOR's ability to activate downstream effectors. The involvement of PA in mTOR signaling reveals an important function of this lipid in signal transduction and protein synthesis, as well as a direct link between mTOR and mitogens. Furthermore, these studies suggest a potential mechanism for the in vivo actions of the immunosuppressant rapamycin.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Notes: 〈/span〉Fang, Y -- Vilella-Bach, M -- Bachmann, R -- Flanigan, A -- Chen, J -- GM58064/GM/NIGMS NIH HHS/ -- New York, N.Y. -- Science. 2001 Nov 30;294(5548):1942-5.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Author address: 〈/span〉Department of Cell and Structural Biology, University of Illinois at Urbana-Champaign, 601 South Goodwin Avenue, B107, Urbana, IL 61801, USA.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Record origin:〈/span〉 〈a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11729323" target="_blank"〉PubMed〈/a〉
    Schlagwort(e): Adaptor Proteins, Signal Transducing ; Butanols/pharmacology ; Carrier Proteins/metabolism ; Cell Line ; Culture Media, Serum-Free ; Enzyme Activation/drug effects ; Humans ; Immunosuppressive Agents/pharmacology ; Mitogens/*pharmacology ; Phosphatidic Acids/*metabolism ; Phosphatidylinositol 3-Kinases/metabolism ; Phospholipase D/metabolism ; Phosphoproteins/metabolism ; Phosphorylation/drug effects ; Protein Binding ; Protein Kinases/chemistry/*metabolism ; Protein Structure, Tertiary ; Ribosomal Protein S6 Kinases/metabolism ; Signal Transduction/*drug effects ; Sirolimus/pharmacology ; TOR Serine-Threonine Kinases ; Time Factors
    Print ISSN: 0036-8075
    Digitale ISSN: 1095-9203
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Informatik , Medizin , Allgemeine Naturwissenschaft , Physik
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  • 10
    facet.materialart.
    Unbekannt
    American Association for the Advancement of Science (AAAS)
    Publikationsdatum: 1998-06-11
    Beschreibung: The subunit stoichiometry of several ligand-gated ion channel receptors is still unknown. A counting method was developed to determine the number of subunits in one family of brain glutamate receptors. Successful application of this method in an HEK cell line provides evidence that ionotropic glutamate receptors share a tetrameric structure with the voltage-gated potassium channels. The average conductance of these channels depends on how many subunits are occupied by an agonist.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Notes: 〈/span〉Rosenmund, C -- Stern-Bach, Y -- Stevens, C F -- NS 12961/NS/NINDS NIH HHS/ -- New York, N.Y. -- Science. 1998 Jun 5;280(5369):1596-9.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Author address: 〈/span〉Workgroup Cellular Neurobiology, Max-Planck-Institute for Biophysical Chemistry, Gottingen, Germany.〈br /〉〈span class="detail_caption"〉Record origin:〈/span〉 〈a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9616121" target="_blank"〉PubMed〈/a〉
    Schlagwort(e): Binding Sites ; Cell Line ; Electric Conductivity ; Excitatory Amino Acid Agonists/metabolism ; Excitatory Amino Acid Antagonists/metabolism ; Humans ; Ligands ; Macromolecular Substances ; Models, Biological ; Patch-Clamp Techniques ; Quinoxalines/metabolism ; Quisqualic Acid/metabolism ; Receptors, AMPA/agonists/antagonists & inhibitors/*chemistry/*metabolism ; Receptors, Glutamate/chemistry/metabolism ; Receptors, Kainic Acid/agonists/antagonists & inhibitors/*chemistry/metabolism ; Recombinant Fusion Proteins/chemistry/metabolism
    Print ISSN: 0036-8075
    Digitale ISSN: 1095-9203
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Informatik , Medizin , Allgemeine Naturwissenschaft , Physik
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