ISSN:
1436-6215
Keywords:
advanced glycosylation endproducts (AGE)
;
ag(e)ing
;
aminoguanidine
;
ascorbate
;
autoxidation
;
biomarker
;
browning reaction
;
chemical modification of proteins
;
diabetes
;
glycation
;
glycoxidation
;
nonenzymatic glycosylation
;
oxidation
;
Maillard reaction
;
Aminoguanidin
;
Ascorbat
;
Autooxidation
;
Biomarker
;
Bräunungsreaktion
;
chemische Veränderung vonProteinen
;
Diabetes
;
Glycosylierung
;
Glycoxidation
;
nichtenzymatische
;
Glycosylierung
;
Oxidation
;
Maillardreaktion
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Agriculture, Forestry, Horticulture, Fishery, Domestic Science, Nutrition
,
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Die Maillard- oder Bräunungsreaktion genannten Umsetzungen zwischen reduzierenden Zuckern und Eiweiß führen zur chemischen Zerstörung der Aminosäuren und zum Verlust der Proteinqualität während der Lebensmittelbearbeitung und -lagerung. Der vorliegende Beitrag zeigt Befunde auf, daß die Maillardreaktion auch im Gewebe des Menschen bei der Alterung von Proteinen mit langer biologischer Halbwertszeit auftritt. Die Konzentrationen an den sogenannten Amadori-Produkten, die im Initialstadium der Maillardreaktion aus Glucose und den Proteinen der Augenlinse oder dem Kollagen der Haut entstehen, erwiesen sich als relativ konstant, auch mit zunehmendem Alter. Die Produkte der Glycosylierung und nachfolgenden Oxidation der Proteine, auch Glycoxidationsprodukte genannt, häufen sich dagegen im Alter an, und zwar bei Diabetikern in vermehrtem Maße. Zu diesen Produkten gehören die Aminosäurenderivate N-(carboxymethyl)-lysin (CML), N-(carboxymethyl)-hydroxylysin (CMhL) sowie das fluoreszierende Quervernetzungsprodukt Pentosidin. Während diese Glycoxidationsprodukte in den Körpergeweben nur in Spuren vorkommen, gibt es deutliche Hinweise auf die Anwesenheit weiterer Bräunungsprodukte, deren Charakterisierung jedoch noch aussteht. Es werden Möglichkeiten zur „Entgiftung“ der reaktiven Zwischenprodukte aus der Maillardreaktion sowie zum Abbau extrem gebräunter Proteine diskutiert sowie neuere Möglichkeiten zur therapeutischen Modulierung fortgeschrittener Stadien der Maillardreaktion aufgezeigt.
Notes:
Summary The Maillard or browning reaction between reducing sugars and protein contributes to the chemical deterioration and loss of nutritional value of proteins during food processing and storage. This article presents and discusses evidence that the Maillard reaction is also involved in the chemical aging of long-lived proteins in human tissues. While the concentration of the Amadori adduct of glucose to lens protein and skin collagen is relatively constant with age, products of sequential glycation and oxidation of protein, termed glycoxidation products, accumulate in these long-lived proteins with advancing age and at an accelerated rate in diabetes. Among these products are the chemically modified amino acids, Nɛ-(carboxymethyl)lysine (CML), Nɛ-(carboxymethyl)hydroxylysine (CMhL), and the fluorescent crosslink, pentosidine. While these glycoxidation products are present at only trace levels in tissue proteins, there is strong evidence for the presence of other browning products which remain to be characterized. Mechanisms for detoxifying reactive intermediates in the Maillard reaction and catabolism of extensively browned proteins are also discussed, along with recent approaches for therapeutic modulation of advanced stages of the Maillard reaction.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01910730
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