ISSN:
1435-1536
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
,
Mechanical Engineering, Materials Science, Production Engineering, Mining and Metallurgy, Traffic Engineering, Precision Mechanics
Description / Table of Contents:
Summary The stepwise reduction of the cystine bridges in keratin fibres as well as in other cystine containing proteins followed by blocking of the SH-groups by methylation with CH3J is accompagnied by the formation of increasing amounts of dehydroalanine. The double bonds of this amino acid take part in several side reactions. For example: Thiol groups of cysteine formed during a subsequent treatment with a reducing agent may react with dehydroalanine forming artificial lanthionine crosslinks. In the same way the reducing agent like thioglycollic acid is added to the double bonds. The resulting S-carboxymethylcysteine residues exert strong electrostatic repulsive forces to one another influencing the conformation of the protein chains to a high degree. Furthermore, the amino groups of lysine are added to the dehydroalanine forming lysinoalanine. In this way the lysine content of the fibres is decreased continuously, another artificial crosslink results. p ]It should be expected that the treatment of the keratin fibres with the reducing. agent and methyliodide causes an increasing content of lysinoalanine. Aminoacid analysis shows, however, that this is not the case: as a consequence of repeated treatment with CH3J the quaternary N-Dimethyllysinoalanine occurs which is followed by aβ-elimination reaction. The products of this decomposition are Ne-dimethyllysine and dehydroalanine. The latter is again subject to the reactions mentioned above. Because of the low PK-value of the imino group of histidine the side chain of this amino acid is methylated too. At first 1-Nim-methylhistidine and only a little 3-Nim-histidine occurs. As a result of subsequent methylation 1,3-Nim-dimethylhistidine is formed to a high degree. On the contrary to thiol containing proteins blocked with the acid of monoiodacetate or monoiodacetamide, methyliodide treated keratins contain the desired S-methylcysteine only to some extent but remarkable amounts of several other reaction products like S-carboxymethylcysteine Lanthionine Lysinoalanine 1-Nim-methylhistidine 3-Nim-methylhistidine 1,3-Nim-methylhistidine Nɛ-methyllysine and Nɛ-trimethyllysine
Notes:
Zusanunenfassung Bei der schrittweisen Herabsetzung des Cysteingehaltes von Keratinfasern durch Reduktion der Disulfidbrücken und anschließende Methylierung der entstandenen SH-Gruppen mit Methyljodid werden in das Faserprotein Doppelbindungen eingeführt, deren Anzahl mit abnehmendem Schwefelgehalt der Fasern steigt. Diese in relativ hoher Konzentration vorliegenden Doppelbindungen sind zu einer Vielzahl vom Neben-reaktionen befähigt. Sie reagieren unter Anlagerung von freien SH-Gruppen des Cysteins zu Lanthionin und mit den freienɛ-Amino-Gruppen des Lysins zu Lysinoalanin. Bei einer erneuten Reduktion der Fasern mit dem Reduktionsmittel Thioglykolsäure entsteht durch Addition an die Doppelbindungen S-Carboxymethylcystein. Nur ein geringer Teil der SH-Gruppen wird nur einfach methyliert und liegt als S-Methylcystein in der Faser vor. Andererseits reagiert das Methylierungsmittel Methyljodid nicht nur mit den vorhandenen SH-Gruppen, sondern auch mit einem Teil der basischen Aminosäuren. So nimmt bei der Methylierung von Keratinfasem der Histidingehalt des Proteins ständig ab und verschwindet bei weitgehender Methylierung schließlich ganz. Das Histidin wird dabei in 1-Nim-Methylhistidin und in geringerem Umfang in 3-Nim-Methylhistidin übergeführt, die anschließend durch weitere Methylierung zu 1,3-Nim-Dimethylhistidin umgesetzt werden. Ebenso nimmt der Lysingehalt des Proteins bei Behandlung mit Methyljodid ständig ab. Neben Lysinoalanin wird teilweise Nɛ-Methyllysin gebildet. Der Gehalt der Fasern an Lysinoalanin nimmt mit zunehmender Methylierung ebenfalls ab. Es wurde, gezeigt, daß durch Methylierung am Stickstoff Nɛ-Di-methyllysinoalanin gebildet wird, das in Nɛ-Dimethyl-lysin und Dehydroalanin zerfällt. Das Ne-Dimethyllysin kann unter geeigneten Bedingungen durch überschüssiges CH3J zum Nε-Trimethyllysin umgesetzt werden. Das entstandene Dehydroalanin könnte, soweit es die sterischen Verhältnisse in der Faser erlauben, erneut zu Lanthionin, Lysinoalanin oder gegebenenfalls zu S-Carboxymethylcystein reagieren. Im Gegensatz zur „sauberen” Blockierung SH-haltiger Proteine, die man bei der Anwendung von Jodacetat oder Jodacetamid als Blockierungsmittel erhält, enthalten die mit Methyljodid blockierten Keratine eine Vielzahl weiterer Reaktionsprodukte neben dem nur in geringem Maße vorhandenen S-Methylcystein, wie S-Carboxymethylcystein Lanthionin Lysinoalanin 1-Nim-Methylhistidin 3-Nim-Methylhistidin 1,3-Nim-Methylhistidin Nɛ-Meihyllysin und Nɛ-Trimethyllysin
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01555534
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