ISSN:
0044-8249
Schlagwort(e):
Chemistry
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General Chemistry
Quelle:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Thema:
Chemie und Pharmazie
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
On the Minute Structure of Some ProteinsA report on new results and problems concerning the molecular morphology of the proteins. After characterizing some terms such as globular and fibrillary proteins and α- and β-proteins, theories describing the formation of the fibre proteins are discussed. Selected examples show the present extent of our knowledge concerning the minute molecular structure of the proteins: hemoglobin and myoglobin are those crystallized proteins which are most widely clarified radiographically. The muscle proteins tropomyosin and actin as well as insulin are named as examples for albuminoids which occur as globular molecules or as fibrils, depending on the reaction conditions. Among the typical fibre proteins mentioned at the end of this paper, the keratin deserves particular interest because of the folded form of its peptide chains in the α-keratin modification, which was later recognised as a universal constellation of the polypeptide chains. In the electron microscope the fibrils of the collagen fibre show a very distinct transverse striation, on the cause of which information is given by the most recent research work.
Notizen:
Ein Bericht über neue Ergebnisse und Fragestellungen der molekularen Morphologie der Proteine. Nach Charakterisierung einiger Begriffe wie globuläre und fibrilläre Proteine, α- und β-Proteine, werden Theorien behandelt, welche die Bildung von Faserproteinen beschreiben. Im speziellen Teil wird an ausgewählten Beispielen der heutige Stand unserer Kenntnisse über den molekularen Feinbau der Proteine umrissen: Hämoglobin und Myoglobin sind die röntgenographisch am weitesten aufgeklärten kristallisierten Proteine. Die Muskelproteine Tropomyosin und Actin sowie Insulin werden als Beispiele für Eiweißkörper genannt, welche je nach den Reaktionsbedingungen als globuläre Molekeln oder als Fibrillen auftreten. Unter den zum Schluß angeführten typischen Faserproteinen verdient das Keratin wegen der Faltungsform seiner Peptidketten in der α-Keratin-Modifikation, die später als eine universale Konstellation der Polypeptidketten erkannt wurde, besonderes Interesse. Die Fibrillen der Kollagenfaser zeigen im Elektronenmikroskop eine sehr deutliche Querstreifung, über deren Ursache neueste Forschungsarbeiten Aufschluß geben.
Zusätzliches Material:
16 Ill.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/ange.19520641104
