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  • Collagen
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  • Springer  (378)
  • American Physical Society (APS)
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  • 1
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    Springer
    Journal of polymer research 6 (1999), S. 203-210 
    ISSN: 1572-8935
    Keywords: Biopolymers ; Polypyrrole ; Polymer hybrids ; Hybrid materials ; Collagen ; Chitosan
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology , Mechanical Engineering, Materials Science, Production Engineering, Mining and Metallurgy, Traffic Engineering, Precision Mechanics , Physics
    Notes: Abstract The synthesis of biopolymer-polypyrrole hybrid materials that can possess electrical conducting has been the focus of our laboratory. To date, we have only obtained intimate blends that at best, display ionic bonding interactions. In this paper we report on the preparation of biopolymer-polypyrrole hybrid materials with covalent bonding between the two polymer chains. This has been achieved by preparing several functionalized pyrrole monomers, followed by covalently bonding of these monomer to the biopolymer and finally, polymerizing the pyrrole monomer. The pyrrole monomers used were 4-(3-pyrrolyl)oxobutyric acid, 4-(3-pyrrolyl)butyric acid, 3-(3-pyrrolyl)propylamine and the biopolymers were collagen and chitosan. FTIR data show the presence of covalent bonding between the two polymer chains.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Cellular and molecular life sciences 42 (1986), S. 405-405 
    ISSN: 1420-9071
    Keywords: Collagen ; crosslink ; Maillard reaction
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Notes: Summary Crosslinking occurred in collagen when it was incubated with glucose. Free lysine accelerated the crosslinking markedly.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 3
    Electronic Resource
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    Springer
    Cellular and molecular life sciences 43 (1987), S. 391-393 
    ISSN: 1420-9071
    Keywords: Collagen ; oral submucous fibrosis ; tannins ; flavanoids ; collagenase
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Notes: Summary Treatment of reconstituted collagen fibrils and pieces of rat dermis with the crude extract, purified tannins or (+)-catechin from betel nut (Areca catechu) increases their resistance to both human and bacterial collagenases in a concentration-dependent manner. These tanning agents may stabilise collagen in vivo following damage to the oral epithelium and promote the sub-epithelial fibrosis which occurs in betel nut chewers.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 4
    Electronic Resource
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    Springer
    Biology and fertility of soils 5 (1987), S. 49-55 
    ISSN: 1432-0789
    Keywords: Fluoride ; F-effects on soils ; Mull ; Moder ; Mor ; Dehydrogenase activity (DHA) ; Alkaline phosphatase ; Arylsulphatase
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Geosciences , Agriculture, Forestry, Horticulture, Fishery, Domestic Science, Nutrition
    Notes: Summary Fluoride-induced changes of chemical properties and microbial activities in humus soils were investigated in 12-week lysimeter experiments. The mull soil showed the highest F-adsorption capacity, in which 94% of the fluoride added was retained after addition of 4.5 mg F/cm2 as NaF. The moder and mor soils only adsorbed 52% and 41%, respectively. F-additions induced leaching of organic matter, Fe, Al and P and increases in soil pH in the moder and mor. In contrast no Al, Fe and P was leached from the mull and only minor amounts of organic matter dissolved after a single application of 4.5 mg F/cm2. Treatments with NaF up to 3700 mg F/kg did not significantly reduce respiration in any of the humus forms. Dehydrogenase, alkaline phosphatase and arylsulfatase activities as well as nitrification were inhibited at much lower F-additions in the moder and mor soils. A significant decrease in ammonification was observed in the moder. In contrast, microbial processes in the mull soil were not inhibited. This is due to its high adsorption capacity and the relatively low toxicity of F-ions. According to computations using GEOCHEM, the F-ion was the most abundant species in mull lysimeter leachates. Leachates of moder and mor soils contained mainly AIF-complexes (90%–99%). The lack of any effects from NaF treatment on soil respiration is attributed to the observed positive effects, e.g. dissolution of organic matter, desorption of P and increases in soil pH.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 5
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 10 (1972), S. 113-127 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Calcium ; Phosphate ; Fluoride ; Tooth ; Enamel ; Kinetics
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Les surfaces d'émail dentaire sont confrontées avec des solutions de calcium et phosphate, qui y recirculent. Les réactions cinétiques au niveau des surfaces en calcium, phosphate, fluorure et ions hydrogène sont déterminées dans des solutions à concentrations en ions fluor constantes (0.012, 0.025, 0.050, 0.250 ou 0.500 mM/l) et/ou à pH constant (6.8, 7.0, 7.2 ou 7.4). Les vitesses de réactions des ions calcium, phosphate, hydrogène et fluorures augmentent dans les conditions suivantes: 1) augmentation de la surface d'émail, 2) augmentation des vitesses d'écoulement au niveau des surfaces, 3) augmentation du pH de la solution et 4) augmentation de la concentration en ion fluorure. Les vitesses presque proportionnelles des réactions mesurées simultanément indiquent la formation de minéraux apatitiques à la surface de l'émail pendant tout le temps de contact solide-solution.
    Abstract: Zusammenfassung Oberflächen von Zahnschmelz wurden mit konstant zirkulierenden Lösungen, welche Calcium und Phosphate enthielten, equilibriert. Die kinetischen Oberflächenreaktionen von Calcium-, Phosphat-, Fluori- und Wasserstoff-Ionen wurden in Lösungen mit konstanten Fluoridkonzentrationen (0,012, 0,025, 0,050, 0,250 oder 0,500 mM/l) und/oder konstantem pH (6,8, 7,0, 7,2 oder 7,4) bestimmt. Die Reaktionsgeschwindigkeiten dieser Ionen an der Grenze zwischen fester und flüssiger Phase erhöhten sich unter folgenden Bedingungen: 1. Vergrößerung der Schmelzoberfläche; 2. Erhöhung der Geschwindigkeit der der Oberfläche zugeführten Lösungen; 3. Erhöhung des pH der Lösung; 4. Erhöhung der Fluoridionenkonzentration in der Lösung. Die beinahe proportionalen Geschwindigkeiten der gleichzeitig gemessenen Reaktionen deuteten darauf hin, daß auf den Schmelzoberflächen während der ganzen Equilibrierungszeit Apatitminerale gebildet wurden.
    Notes: Abstract Surfaces of tooth enamel were interfaced with recirculating solutions containing calcium and phosphate. The kinetic interfacial reactions of calcium, phosphate, fluoride, and hydrogen ions were determined in solutions of constant fluoride ion concentrations (0.012, 0.025, 0.050, 0.250, or 0.500 mM/l) and /or constant pH (6.8, 7.0, 7.2, or 7.4). The rates of the calcium, phosphate, fluoride, and hydrogen ion reactions at the solid-solution interface increased under the following conditions: (1) increase of the enamel surface area; (2) increase of the rates of solution flow to the interface; (3) increase of solution pH; and (4) increase of the solution fluoride ion concentration. The nearly proportional rates of the concurrently measured reactions indicated the formation of apatitic minerals on the enamel surfaces throughout the time of solid-solution interface.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 6
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 10 (1972), S. 142-151 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Bone ; Collagen ; Collagenase
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé De la collagénase osseuse de souris, une collagénase tissulaire spécifique, est isolée du milieu de culture tissulaire d'un tibia de souris de 5 jours. En combinant une précipitation de (NH4)2SO4, une filtration moléculaire sur tamis et la chromatographie par échangeurs d'ions, on obtient une fraction d'un rendement d'environ 11%, qui possède une activité enzymatique spécifique 120 fois plus élevée que l'extrait original total. Le poids moléculaire de la fraction, contenant l'activité enzymatique, est d'environ 41000, en se basant sur des études de filtration par tamis moléculaire calibré. Il existe au moins deux fractions principales distinctes et une fraction plus faible, ayant des activités en collagénase et des points isoélectriques distincts. Il n'est pas démontré que ces fractions constituent des isoenzymes de l'os ou de l'os et du cartilage, ou sont dérivés d'une seule enzyme, peu dégradée par l'extraction et la purification. L'activité de la collagénase est inhibée par l'EDTA, la cystéine, le sérum de cheval; mais elle résiste au fluorure de phénylméthyle-sulfonyle, à l'acide epsilon aminocaproique et à l'inhibiteur de trypsine de graine de soja.
    Abstract: Zusammenfassung Mäuseknochen-Kollagenase, eine spezifische Gewebe-Kollagenase, wurde aus Gewebekulturmedien von 5 Tage alten Mäusetibiae isoliert. Durch eine Kombination von (NH4)2SO4-Ausfällung, Gelfiltration und Ionenaustausch-Chromatographie wurde mit ungefähr 11% Ausbeute eine Fraktion erhalten, die eine spezifische Enzymaktivität besaß, welche 120mal größer war als diejenige des ursprünglichen unbehandelten Extraktes. Das Molekulargewicht der die Enzymaktivität enthaltenden Fraktion war ungefähr 41000, was durch kalibrierte Gelfiltrations-Untersuchungen bestimmt wurde. Mindestens zwei verschiedene Hauptfraktionen und eine kleinere Fraktion mit Kollagenaseaktivität wurden erhalten, welche verschiedene isoelektrische Punkte hatten. Es ist unklar, ob diese Fraktionen Isoenzyme aus Knochen oder aus Knochen und Knorpel darstellen, oder ob sie von einem einzelnen Enzym stammen, welches durch die verwendeten Extraktions- und Reinigungstechniken minimal degradiert wurde. Die Kollagenaseaktivität wurde durch EDTA, Cystein und Pferdeserum gehemmt, nicht aber durch Phenylmethylsulfonylfluorid, Epsilon-amino-capronsäure oder Soyabohnen-Trypsin-Hemmer.
    Notes: Abstract Mouse bone collagenase, a specific tissue collagenase, was isolated from the tissue culture media of 5 day old mouse tibiae. By a combination of (NH4)2SO4 precipitation, molecular sieve filtration and ion exchange chromatography a fraction was obtained with a yield of approximately 11% which had a specific enzyme activity 120-fold greater than the original crude extract. The molecular weight of the fraction containing the enzyme activity was approximately 41000 as determined by calibrated molecular sieve filtration studies. There were at least two distinct major fractions and one minor fraction possessing collagenase activity which had distinct isoelectric points. It is not clear whether these fractions represent isoenzymes from bone or from bone and cartilage, or are derived from a single enzyme which has been minimally degraded by the extraction and purification techniques used. Collagenase activity was inhibited by EDTA, cysteine and horse serum, but not by phenylmethylsulfonylfluoride, epsilon amino caproic acid or soybean trypsin inhibitor.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 7
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 14 (1974), S. 327-331 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Bone ; Piezoelectricity ; Collagen ; Aging
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Notes: Abstract The piezoelectric constant of mature and immature bone (defined herein) has been measured in an effort to determine whether it varies with age. It was found that the average value of the piezoelectric constantd 14 of femur from three week old calves was 58% of the value of femur from three year old bulls. The results were interpreted to indicate qualitative differences in the corresponding collagen matrices. Mature human tibia from males ranging in age from 21 to 53 years of age showed a small but significant increase ind 14 with age. Some data concerning diseased human bone, and well-preserved human bone excavated in Peru are also presented.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 8
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 10 (1972), S. 314-322 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Tooth ; Enamel ; Fluoride ; Electrochemistry ; Treatment
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé La spécificité de coiffes d'émail et de specimens de poudre synthétique d'hydroxyleapatite, dispersée dans une matrice de poly(methylméthacrylate), vis à vis du transfert de K+ dans des chambres à concentration de KCl, a été étudiée avant et après application pendant 24 heures de 1.0 M KF à pH normal. Les potentiels de membrane après ce traitement sont généralement plus élevés, l'augmentation se faisant avec l'élévation du gradient de concentration. Ces résultats emblent indiquer que l'émail agit comme une membrane échangeuse d'ions. Il semble que la densité des cristaux d'apatite, le long des voies de diffusion, peut être augmentée par un traitement local de fluor et peut induire une spécificité cationique plus élevée.
    Abstract: Zusammenfassung Die Schmelzschicht eines Zahnes, sowie Proben von synthetischem, in einer Poly(methylmethacrylat)-Matrix verteiltem Hydroxyapatitpulver wurden wie folgt untersucht: ihre Selektivität auf K+-Transport in Meßzellen mittels KCl-Konzentrationsgradienten wurde vor und nach einer 24stündigen Behandlung mit 1,0 M KF bei pH 7,6 geprüft. Die Membranpotentiale waren nach dieser Behandlung im allgemeinen höher; die Erhöhung nahm mit dem Konzentrationsgradient zu. Daraus wird geschlossen, daß die Ergebnisse mit der Hypothese, wonach Schmelz als Ionenaustausch-Membran wirken kann, übereinstimmen und es wird vorgeschlagen, daß mit KCl-Lösungen die wirksame fixierte Ladungsdichte auf den Oberflächen der Hydroxyapatitkriställchen entlang den Diffusionsbahnen durch lokale Fluoridbehandlung erhöht werden kann und dadurch eine höhere Kationenselektivität auf die Struktur ausübt.
    Notes: Abstract The selectivity of enamel caps, and specimens of a synthetic hydroxyapatite powder dispersed within a poly(methylmethacrylate) matrix, to K+ transport in KCl concentration cells has been examined before and after a 24-hour application of 1.0 M KF at its natural pH. The membrane potentials after this treatment were in general higher, the elevation increasing as the concentration gradient was increased. It is concluded that the results are consistent with the hypothesis that enamel acts as an ion-exchange membrane and it is suggested that with KCl solutions the effective fixed negative charge density associated with the surfaces of the hydroxyapatite crystallites along the diffusion pathways may be increased by a topical fluoride treatment and may induce a higher cationic selectivity to the structure.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 9
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 12 (1973), S. 91-100 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Collagen ; Osteogenesis imperfecta ; Dentinogenesis imperfecta ; Amino acids
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Le collagène d'une calotte cranienne d'un enfant de 2 semaines, atteint d'ostéogenèse imparfaite et le collagène dentinaire d'une première molaire permanente d'un enfant de 11 ans, atteint de dentinogenèse imparfaite, sont analysés par des méthodes utilisées habituellement pour le collagène des tissus calcifiés. Les analyses d'acides aminés d'hydrolysats de ces préparations montrent une composition identique que celle du collagène normal. Il n'existe pas de grande différence dans les acides aminés et les différences de composition des collagènes pathologiques sont faibles. Le collagène de l'ostéogenèse imparfaite présente 7 à 9% des principaux acides aminés en moins et une augmentation de ceux possédant des chaines latérales, à affinités lipidiques, suggérant la présence d'environ 10% d'un matériel protéique différent dans l'ostéogenèse imparfaite. Au cours de la dentinogenèse imparfaite, on note une diminution similaire, mais plus réduite, de l'hydroxyproline et de l'alanine, mais on note aussi une augmentation de la glycine et de la proline. Un excès d'hydroxyle-lysine est noté dans les deux maladies par rapport à du collagène normal de même origine. Une diminution de 12% en poids par rapport à l'azote pourrait s'expliquer par la présence d'hydrates de carbone, responsables de l'argyrophilie.
    Abstract: Zusammenfassung Kollagen aus dem Calvarium eines 2 Wochen alten Kindes mit Osteogenesis imperfecta und Dentinkollagen aus einem ersten Molaren der zweiten Dentition eines 11jährigen Knaben mit Dentinogenesis imperfecta wurden mit Methoden präpariert, welche früher für Kollagen aus normalen Hartgeweben verwendet worden waren. Die Aminosäurenanalyse, welche aus Hydrolysaten dieser Präparate gemacht wurde, ergab dieselben Aminosäuren, die in normalem Kollagen gefunden werden. Es wurde kein bedeutender Mangel an irgendeiner bestimmten Aminosäure festgestellt, und die Unterschiede in der Zusammensetzung, welche mit den pathologischen Bedingungen einhergingen, schienen klein zu sein. Das Kollagen von Osteogenesis imperfecta wies, im Vergleich mit Kollagen aus normalem Knochen, einen 7–9% igen Mangel an den vorherrschenden Aminosäuren und einen Überschuß an Aminosäuren mit lipophilen Seitenketten auf. Dies führt zur Annahme, daß bei der Osteogenesis imperfecta bis etwa 10% anderes Proteinmaterial vorhanden sein könnte. Bei der Dentinogenesis imperfecta trat eine ähnliche, jedoch geringere Abnahme im Hydroxyprolin- und Alaningehalt auf, jedoch erfolgte eine Zunahme im Glycin- und Prolingehalt. Ein Überschuß an Hydroxylysin wurde bei beiden Krankheiten im Vergleich mit den entsprechenden normalen Kollagenen aus Hartgeweben gefunden. Verglichen mit der Stickstoff-Ausbeute ist der 12%ige Verlust in der Gewichtsausbeute durch das Auftreten von Kohlehydraten erklärbar, die zu Argyrophilie führen.
    Notes: Abstract Collagen from the calvarium of a 2-week-old infant with osteogenesis imperfecta and dentine collagen from a first permanent molar of an 11-year-old boy with dentinogenesis imperfecta were prepared by methods which had previously been used for collagens from normal hard tissues. Amino-acid analysis, carried out on hydrolysates of these preparations, showed the same amino-acids as are found in normal collagens. There was no gross deficiency in any particular amino acid and the compositional differences accompanying the pathological conditions appeared to be small. The collagen from osteogenesis imperfecta had a 7–9% deficiency in the abundant amino acids and an excess of amino acids with lipophilic side chains, compared with collagen from normal bone, which suggested that up to 10% of other protein material could be present in osteogenesis imperfecta. In dentinogenesis imperfecta there was a similar but smaller decrease in the amounts of hydroxyproline and alanine but there was an increase in the amounts of glycine and proline present. An excess of hydroxylysine was found in both diseased states compared with the corresponding normal hard tissue collagens. A 12% deficiency in weight recovery compared with nitrogen recovery may be explained by carbohydrate material responsible for argyrophilia.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 10
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 12 (1973), S. 303-312 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Bone ; Resorption ; Collagen ; Degradation
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé De la poudre osseuse est décalcifiée et extraite à l'aide de l'E.D.T.A.0.5 M, puis d'un tampon de McIlvaine à pH 7.4. Trois fractions contenant de l'hydroxyproline ont été obtenues à partir de l'extrait de l'E.D.T.A., purifié par filtration sur gel. Ces 3 fractions sont considérées comme des produits de dégradation du collagène, étant donné leur analogie en composition en acides aminés. Le tampon de McIlvaine est fractionné par le sulfate d'ammonium. A partir de la fraction de saturation 0.3 M, après reconstitution avec l'ATP, un fragment de 700 Å de long est observé au microscope électronique. Une comparaison avec du collagène à segment espacé long semble indiquer que ce fragment est un produit de dégradation partielle de collagène et comprend environ un quart de la molécule collagénique de l'extrémité aminée terminale.
    Abstract: Zusammenfassung Knochenpulver wurde mit 0.5 M EDTA entkalkt und anschließen mit McIlvaine-Puffer bei pH 7,4 extrahiert. Aus dem durch Gel-Filtrations-Chromatographie gereinigten EDTA-Extrakt konnten 3 Hydroxyprolin enthaltende Fraktionen gewonnen werden. Diese wurden wegen ihrer kollagenähnlichen Aminosäurenstruktur für Abbauprodukte des Kollagens gehalten. Der McIlvaine-Puffer-Extrakt wurde mittels Ammoniumsulfat fraktioniert. Nach Rekonstitution mit ATP wurde aus der zu 0.3 gesättigten Fraktion ein Fragment in der Länge von 700 Å entnommen und unter dem Elektronenmikroskop geprüft. Vergleiche mit „segment-longspacing collagen” ließen vermuten, daß es sich bei diesem Fragment um teilweise abgebautes Kollagen handelte, das aus ungefähr einem Viertel des Kollagenmoleküls mit der endständigen Aminogruppe besteht.
    Notes: Abstract Bone powder was decalcified and extracted with 0.5 M EDTA and then with McIlvaine buffer at pH 7.4. From the EDTA extract, purified by gel filtration chromatography, three hydroxyproline-containing fractions were obtained which were considered to be degradation products of collagen because of their collagen-like amino-acid composition. The McIlvaine buffer extract was fractionated by ammonium sulfate. From the 0.3 saturation fraction, after reconstitution with ATP, a fragment 700 Å in length was observed with the electron microscope. Comparison with segment-long-spacing collagen suggested that this fragment was a partially-degraded product of collagen and consisted of approximately one quarter of the collagen molecule from the terminal-amino end.
    Type of Medium: Electronic Resource
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