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  • Collagen  (9)
  • Springer  (9)
  • PANGAEA
  • 1980-1984
  • 1970-1974  (9)
  • 1960-1964
  • 1970  (9)
  • 1961
Collection
Publisher
  • Springer  (9)
  • PANGAEA
Years
  • 1980-1984
  • 1970-1974  (9)
  • 1960-1964
Year
  • 1
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 20-31 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Calcification ; Metals ; Apatite ; Collagen
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Plusieurs sels métalliques (par ex., PbCl2, HoCl3, FeCl2, CrCl3) favorisent la précipitation d'apatite lorsqu'ils, sont ajoutés à une solution calcifiante. Toutefois, seuls certains d'entre eux (par ex., PbCl2, HoCl3) ont cette même propriété lorsqu'ils sont administrés à des rats. Lorsqu'injecté par voie sous-cutanée, le FeCl2 se dépose surtout à la surface de fibrilles collagènes bien développées. Il augmente les concentrations locales de calcium et de phosphore sans toutefois produire d'apatite. Au contraire, l'acétate de plomb administré de la même façon produit rapidement l'accumulation d'une substance cristalline (probablement du triphosphate de, plomb); il se dépose autour des faisceaux collagènes et endommage d'une façon plus marquée que le FeCl2 les éléments cellulaires du tissu, conjonctif;, finalement, il conduit à la formation d'apatite.
    Abstract: Zusammenfassung Viele Metallsalze (z. B. PbCl2, HoCl3, FeCl2, CrCl3) fördern in einer geeigneten Lösung die Ausfällung von Apatit; werden sie jedoch Ratten verabfolgt, so entfalten nur einige (z. B. PbCl2, HoCl3), diese Wirkung. Nach subcutaner Injektion ist FeCl2 größtenteils an der Oberfläche gut geformter kollagener Fibrillen abgelagert; es erhöht die örtliche Konzentration von Calcium und Phosphor, führt aber nicht zur Bildung von Apatit. Andererseits ruft Bleiacetat (in gleicher Weise verabreicht) eine frühe Anhäufung von kristallinem Material hervor (wahrscheinlich Bleitriphosphat); es lagert sich um Kollagenbündel herum ab und schädigt die Bindegewebszellen mehr als FeCl2. Schließlich führt es zu Apatitbildung.
    Notes: Abstract Many metallic salts (e.g., Pbcl2, HoCl3, FeCl2 CrCl3) favor the precipitation of apatite when added to a calcifying solution; however, only some of them (e.g., PbCl2, HoCl3) have the same actionin vivo. FeCl2 injected subcutaneously is deposited mostly on the surface of well-formed collagen fibrils; it increases the local concentrations of calcium and phosphorus but does not produce apatite. On the other hand, lead acetate (administered by the same route) produces an early accumulation of a crystalline material (probably lead triphosphate); it is deposited around collagen bundles and has, a more damaging effect on the cellular components of connective tissue than FeCl2. Eventually, it gives way to apatite formation.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 162-167 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Raman Spectroscopy ; Collagen ; Calcification
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Des spectres Laser de Raman de tibias de boeuf et de tendons de rat reconstitués ont été réalisés et comparés avec le spectre infra-rouge de tissu calcifié, et de collagène. Les raies les plus intenses dans le tissue calcifié sont liées aux systèmes phosphates, symétriques: cependant certains systèmes des corps vertébraux et les chaines secondaires du collagène sont aussi apparents. Il semble que la proline et la phénylalamine du collagène particitpent au spectre. Le spectre Raman du collagène reconstitué est difficile à distinguer du fond fluorescent. Seules 6 bandes distinctes ont pu, etre obtenues elles se répartissent entre les peptides et des chaines secondaires. Les différences êntre le collagène reconstitué et calcifié semblent provenir de la dénaturation partielle du premier dans le faisceau laser. Les autres différences semblent liées à des différences chimiques vraies.
    Abstract: Zusammenfassung Die Laser-Ramanspektren von Ochsentibia und von rekonstituierter Rattenschwanzsehne wurden aufgenommen und mit den Infrarotspektren von verkalktem Gewebe und Kollagen verglichen. Die intensivsten Ramanbanden der verkalkten Gewebe wurden von den symmetrischen Phosphatschwingungen verursacht; einige der Schwingungen des Grundgerüstes und der Seitenketten sind jedoch ebenfalls sichtbar. Es weist einiges darauf hin, daß sowohl das Prolin als auch das Phenylalanin des Kollagens zum Spektrum beitragen. Das Ramanspektrum Nur 6 klar abgetrennte Banden, die sich auf Peptide und Seitenkettenschwingungen verteilten, wurden erhalten. Die Unterschiede zwischen den Spektren von redonstituiertem und verkalktem Kollagen können auf eine teilweise Denaturierung des ersteren im Laserstrahl zurückgeführt werden. Andere Unterschiede scheinen rein chemischer Natur zu sein.
    Notes: Abstract Laser Raman spectra of ox tibia and of reconstituted rat tail tendon have been obtained and have been compared with the infrared spectra of calcified tissue and collagen. The most intense Raman bands in the calcified tissue originate from the symmetric phosphate modes; however, several of the backbone and side chain modes of collagen are also apparent. There is some evidence that both proline and phenylalamine in the collagen contribute to the spectrum. The Raman spectrum of reconstituted, collagen was difficult to separate from the fluorescence background. Only six distinct bands could be obtained, divided between peptide and sidechain modes. Differences between reconstituted and calcified collagen spectra may originate from partial denaturation of the former in the laser beam. Other differences seem to be genuine chemical manifestations.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 239-248 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Apatite ; Calcification ; Collagen ; Tendon ; X-ray diffraction
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Des études de diffraction aux rayons X sont réalisées au niveau du tendon calcifié de la patte de dinde pour déterminer l'effet de la minéralisation sur certaines propriétés structurales du collagène. Le résultat le plus important indique que la première raie équatoriale du collagène de tendon calcifié, fraichement prélevé, présente une équidistance intermédiaire entre les valeurs de collagène déssèché et du collagène frais non calcifié. Comme cette équidistance parait traduire fidèlement le degré d'humidité du collagène, il semble que la minéralisation réduit la quantité d'eau associéein vivo avec le composant collagènique du tissu. La présence du minéral semble augmenter la résistance du collagène à une dénaturation thermique permanente.
    Abstract: Zusammenfassung Es wurden Röntendiffraktionsuntersuchungen an calcifizierten Truthahnbeinsehnen durch geführt, um die Wirkung der Mineralisation auf einige der strukturellen Eigenschaften von Collagen festzustellen. Die wichtigste Beobachtung war, daß die erste äquatoriale Reflexion von Collagen in frish herauspräparierten calcifizierten Sehnen einen d-Wert aufwies, der zwischen den Werten für trockenes Collagen und frisches, nicht mineralisiertes Collagen liegt. Da dieser d-Wert empfindlich auf den Feuchtigkeitsgrad des Collagens reagiert, lassen diese Resultate vermuten, daß die Mineralisation die Wassermenge reduziert, welche sich in vivo mit der Collagenkomponente im Gewebe verbinden kann. Es wurde auch beobachtet, daß die Anwesenheit von Mineral den Widerstand von Collagen gegen bleibende thermale Denaturierung heraufzusetzen scheint.
    Notes: Abstract X-ray diffraction studies were conducted on calcified turkey leg tendon to establish the effect of mineralization on some of the structural properties of collagen. The principal finding was that the first equatorial reflection of collagen in freshly-excised calcified tendon had a d-spacing intermediate between the values for dried collagen and fresh unmineralized collagen. Since this spacing is a sensitive monitor of moisture levels in collagen, the data suggest that mineralization reduces the amount of water than can associatein vivo with the collagen component in tissue. It was also found that the presence of mineral appears to increase the resistance of collagen to permanent thermal denaturation.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 254-259 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Resorption ; Collagen ; Cells ; Bone ; Implant
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé De jeunes rats donneurs, de même portée, sont injectés à l'aide de proline3H (1 μ Ci/g) et sacrifiés de 6 heures à 28 jours plus tard. Les omoplates sont prélevées, décalcifiées à l'EDTA et implantées dans la région dorsale sous-cutanée des rats receveurs. Elles sont prélevées 14 jours plus tard avec les tissus environnants, puis elles sont préparées pour l'autoradiographie et colorées à l'hématoxyline-éosine. Dans tous les cas, une prolifération de cellules géantes est observée autour de l'os. Dans les os d'animaux donneurs, prélevés 6 heures après injection de proline, l'isotope est localisé sur les bords de la face d'apposition de l'os et les cellules géantes ne l'éliminent pas. Vingt huit jours après administration de proline, lorsque, par suite de l'apposition et de la résorption, l'isotope est localisé sur le côté de l'os, en voie de résorption, les cellules géantes éliminent l'isotope, sans l'ingérer toutefois. Il apparait, ainsi, que le collagène osseux, formé récemment, est difficilement éliminé, alors que le collagène plus ancien peut être résorbé.
    Abstract: Zusammenfassung Jungen, als Spender verwendeten Ratten aus einem isologen Stamm wurde3H-Prolin (1 μ Ci/g) injiziert; sie wurden 6 std bis 28 Tage später getötet. Die Schulterblätter wurden herauspräpariert, mit EDTA demineralisiert und subcutan am Rücken von Empfängerratten implantiert. 14 Tage später wurden sie mit dem umgebenden Gewebe entfernt, geschnitten, zur Autoradiographie vorbereitet und mit Hämatoxylin-Eosin gefärbt. In allen Fällen fand sich eine Ansammlung von Riesenzellen rund um den Knochen. Knochen, welche 6 Std nach der Prolininjektion von Spendertieren entnommen wurden, enthielten die Markierung am Rande der Anlagerungsseite, und diese Markierung wurde durch die Riesenzellen nicht verdrängt. Knochen, welche 28 Tage nach der Prolininjektion von Spendertieren entnommen wurden, zeigten durch Anlagerung und Resorption die Markierung auf der resorptiven Seite des Knochens; die Riesenzellen entfernten die Markierung, jedoch ohne sie zu phagocytieren. Es scheint daher, wie es auch in der Literatur vorgeschlagen wird, daß neugebildetes Knochenkollagen nur schwer zu entfernen ist, älteres Kollagen jedoch resorbiert werden kann.
    Notes: Abstract Young donor rats of an isogenously related strain were injected with3H proline (1 μ Ci/g) and killed from 6 hours to 28 days later. The scapulae were removed, decalcified with EDTA and implanted subcutaneously into the backs of recipient rats. They were removed 14 days later with the surrounding tissue, sectioned, processed for autoradiography and stained with hematoxylin and eosin. In all cases there was a giant cell response round the bone. In bones removed from the donor animals 6 hours after proline injections, the label was on the edge of the appositional side of the bone and the giant cells did not remove it. By 28 days after proline administration when, due to apposition and resorption, the label was on the resorptive side of the bone, giant cells were seen removing the label, which however they did not ingest. It thus appears, as has been suggested in the literature, that recently formed bone collagen is removed with difficulty, but older collagen can be resorbed.
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  • 5
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 49-54 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Collagen ; Bone ; Tendon ; Trace Metals ; Spectrographic Analysis
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé La composition en éléments métalliques, trouvés à l'état de traces, dans le minéral de l'os humain et dans l'os déminéralisé est mesurée par spectroscopie d'émissions et comparée à celle de l'os original entier et le tendon humain. Le Cu, Fe et Zn restent dans la matrice collagène de l'os et se retrouvent en quantités équivalentes dans le tendon. Il semble donc que ces ions soient liés chimiquement à la matrice collagène de ces tissusin vivo et que cette liaison joue un rôle dans leur activité. La majorité du Pb, Si, Sr, et V de l'os reste dans la fraction minérale, probablement sous la forme d'ions substitués ou interstitiels. Le Zn se répartit entre les phases organiques et minérales.
    Abstract: Zusammenfassung Die natürliche Zusammensetzung der Spurenelemente im menschlichen Knochemineral und im demineralisierten Knochen wurde mittels Emissionsspektroskopie gemessen und mit jener im ursprünglichen, intakten Knochen und in der menschlichen Sehne verglichen. Cu, Fe und Zn blieben in der Kollagenmatrix des Knochens zurück und wurden in ähnlichen Mengen in der Sehne gefunden. Deshalb wird angenommen, daß diese Ionen in vivo chemisch an die Kollagenmatrix dieser Gewebe gebunden sind und daß diese Bindung einen Anteil an ihrer Aktivität hat. Der größte Teil des Pb, Si, Sr und V des Knochens blieb in der Mineralfraktion, vermutlich als substituierte oder interstitielle Ionen. Zn ist gleichmäßig auf die organische und anorganische Phase verteilt.
    Notes: Abstract The natural trace metal compositions of human bone mineral and demineralized bone were measured by emission spectroscopy and compared with those of the original whole bone and human tendon. Cu, Fe and Zn remained in the collagenous matrix of bone and were found in similar quantities in tendon. It is suggested, therefore, that these ions are chemically bound to the collagen matrix in these tissuesin vivo, and that the binding has a part in their activity. Most of the Pb, Si, Sr, and V in bone remained with the mineral portion, probably as substituted or interstitial ions. Zn is divided between the organic and mineral phases.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 6
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 5 (1970), S. 39-48 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Calcium ; Collagen ; Starvation ; Prednisolone
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Des rats mâles, de plus d'un an et demi, ont été injectés avec du45Ca++. Un jour après l'injection, on a fait jeûner quelques animaux pendant 4, 9 et 15 jours. D'autres animaux ont jeûné 35 jours, après injection; certains rats ont reçu une injection de prednisolone jusqu'à ce qu'ils aient perdu 30% de leur poids. Ce dernier groupe n'a pas reçu de45Ca++. Chez les animaux soumis au jeûne, la perte de poids était de 10%, 12%, 20%, 22%, 30% et 32%. Ces groupes ont perdu respectivement 13%, 16% et 28% d'azote corporel, alors que le groupe prednisolone en a perdu 29%. Les fémurs de ces animaux ne présentent aucune perte de collagène. Le calcium des fémurs est réduit de manière significative (8% de perte) chez les animaux ayant jeûné le plus. Le collagène corporel (à part celui des fémurs, de la peau, des poumons et de l'intestin grêle) est réduit de 4%, 7% et 15% chez les groupes ayant jeûné, et 11% dans le groupe injecté à la cortisone, alors que le calcium est diminué respectivement de 6%, 5%, 18% et 13%. Le nombre de coups par minute, c.p.m., et le s.a. de calcium des animaux ayant reçu une injection d'isotope et soumis au jeûne, sont considérablement plus élevés que ceux des témoins. Ils augmentent proportionnellement avec la durée du jeûne et sont plus élevés pour l'organisme entier que pour les fémurs. Lorsque les animaux se mettent à jeûner 35 jours après l'administration de l'isotope, les faits observés sont identiques, mais l'augmentation relative est nettement inférieure par rapport au groupe précédent. Les résultats ont été interprétés comme suit: 1. Le collagène fémoral est stable malgré la grande perte d'azote corporel, provoqué par le jeûne ou par l'administration du prednisolone. An niveau de l'organisme entier, une diminution importante peut cependant être observée dans ces conditions. 2. De faibles quantités de calcium peuvent être éliminées sans perte de collagène, mais, en cas de perte élevée, le collagène di minue dans une proportion à peu près égale à celle du calcium. 3. Le calcium récemment déposé se modifie chimiquement et thermodynamiquement avec le temps, de telle sorte qu'il réagit différemment en cas de famine.
    Abstract: Zusammenfassung 45Ca++ wurde männlichen Ratten injiziert, die über 18 Monate alt waren. Beginnend am Tag nach der Injektion ließ man einige der Tiere während 4, 9, resp. 15 Tagen fasten. Anderen ließ man erst ab 35 Tagen nach der Markierung mit45Ca++ fasten, und weiteren wurde Prednisolon injiziert, bis ein Gewichtsverlust von 30% verursacht wurde, obschon sie kein45Ca++ erhielten. Die fastenden Tiere zeigten Gewichtsverluste von 10–12%, 20–22%, resp. 30–32%. Diese Gruppen verloren 13%, 16%, resp. 28% des Stickstoffs aus dem Skelet, wogegen die Prednisolongruppe einen Verlust von 29% aufwies. Die Femora dieser Tiere zeigten keinen Kollagenverlust. Der Calciumgehalt der Femora war merklich vermindert (8%ige Abnahme) bei jenen Tieren, die am längsten gefastet hatten. Im Skelet (Femora, Haut, Lunge und Dünndarm nicht inbegriffen) nahm das Kollagen um 4%, 7%, resp. 15% bei den fastenden Gruppen und 11% bei der Cortisongruppe ab, während das Calcium um 6%, 5%, 18%, resp. 13% vermindert war. Die Radioaktivität und die spezifische Aktivität des Calciums war beträchtlich größer bei den Tieren, die das Isotop erhielten und die man sofort fasten ließ als bei den Kontrolltieren, und zwar zunehmend mit dem Grad der Fastenzeit; sie waren größer im restlichen Skelet als in den Femora. Wenn das Fasten erst 35 Tage nach der Markierung begann, waren die Resultate ähnlich, aber größenordnungsmäßig weit unter den vorher erwähnten. Die Resultate wurden folgendermaßen interpretiert: 1. Das Kollagen in den Femora bleibt unverändert trotz großem Verlust von Stickstoff aus dem Skelet, verursacht durch Fasten oder Prednisolongaben. Es können jedoch im restlichen Skelet unter diesen Bedingungen große Verluste entstehen. 2. Kleinere Calciummengen können verloren gehen ohne Kollagenverlust; bei größeren Calciumverlusten jedoch geht Kollagen ungefähr im gleichen Verhältnis wie Calcium verloren. 3. Frisch abgelagertes Calcium verändert sich mit der Zeit in chemischer und thermodynamischer Hinsicht, so daß es während des Fastens anders reagiert als vorher.
    Notes: Abstract Male rats more than 11/2 years of age were injected with45Ca2+. Some were starved for 4, 9, and 15 days beginning one day later. Others were starved beginning 35 days after receiving the label, and still others were injected with prednisolone until 30% weight loss was induced, although the latter did not receive45Ca2+. In the starved animals, weight losses of 10–12%, 20–22%, and 30–32% were induced. These groups lost 13%, 16%, and 28%, respectively, of their carcass nitrogen while the prednisolone group lost 29%. The femora of these animals exhibited no collagen loss. Calcium in the femora was significantly reduced (8% loss) in the animals starved the most. In the carcass (minus the femora, skin, lungs, and small intestine) collagen was reduced 4%, 7%, and 15% in the starved groups and 11% in the cortisone group while calcium was reduced 6%, 5%, 18%, and 13%, respectively. The c.p.m. and s.a. of calcium in the animals which received the isotope and were starved immediately, were considerably greater than that of the controls, increasing with degree of starvation and was greater in the carcass than in the femora. When starvation was instituted 35 days after administration of isotope, the patterns were similar but the relative increase was far below the previous. The results were interpreted as follows: 1. Collagen in the femora is stable in the presence of great loss of body nitrogen induced by starvation or prednisolone administration. However, in the carcass large decrements may result under these conditions. 2. Small amounts of calcium may be lost without loss of collagen, but with large losses, collagen is lost in roughly equal proportion to calcium. 3. Newly-laid-down calcium becomes altered with time in its chemical or thermodynamic state so that it responds differently in the presence of starvation than it did before.
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  • 7
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 81-92 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Calcification ; Collagen ; Kinetics ; Matrix ; Ions
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Ce travail montre que les fibres contenant du collagène, et provenant de tendons de boeuf, induisent le dépôt d'ions calcium et phosphates à partir de solutions stables. Il se forme ainsi une phase minérale, liée à la matrice, qui participe aux réactions d'échange avec45Ca2+ et32P-HPO 4 2 -, présents dans la phase soluble. Les vitesses d'échange et le dépôt au niveau de la matrice augmentent lorsque la quantité de minéral lié est augmentée. Cependant, à des concentrations élevées de minéral lié, la vitesse de dépôt du calcium matriciel tend à approcher une valuer limite, indiquant la présence d'un facteur de limitation, ou d'une étape faisant intervenir l'ion calcium, qui ne participe pas à la réaction d'échange du calcium. Ces études montrent aussi que les inhibiteurs de la réaction générale de calcification peuvent être définies par leurs effects différents sur l'échange et le dépôt de l'ion matriciel. Une fraction peptidique acide, dérivée de l'urine, et l'acide méthylène-diphosphonique inhibent la calcification matriciel ainsi que les deux réactions d'échange, alors que Mg2+ et F− inhibent la calcification matricielle, mais n'inhibent pas les réactions d'échange. Les résultats obtenus indiquent que les réactions d'échanges ne sont pas liés à la réversibilité du mécanisme de la calcification matricielle, mais constituent une réaction d'équilibre indépendante d'ions mobiles de la phase minérale liée avec ceux de la phase soluble.
    Abstract: Zusammenfassung Diese Untersuchung zeigt, daß collagenhaltige, aus Rindersehnen gewonnene Fasern die Aufnahme von Calcium- und Phosphationen aus stabilen Lösungen veranlassen; dadurch entsteht eine an die Matrix gebundene Mineralphase, welche an Austauschreaktionen mit in der löslichen Phase vorliegenden45Ca2+- und32P-HPO 4 2 -Ionen teilnimmt. Es zeigte sich, daß die Geschwindigkeit von Austausch und effektiver Aufnahme bei Erhöhung der gebundenen Mineralmenge zunahm. Ist jedoch viel Mineral gebunden, so hat die effektive Calcium-aufnahmegeschwindigkeit die Tendenz, einen Grenzwert zu erreichen, was die Beteiligung einer geschwindigkeitsbegrenzenden Stelle oder Stufe vermuten läßt, wobei das an der Calcium-austauschreaktion nicht teilnehmende Calciumion einbezogen wird. Diese Untersuchungen zeigen auch, daß Inhibitoren der gesamten Verkalkungsreaktion im Hinblick auf ihre unterschiedlichen Wirkungen auf Austausch und effektive Ionenaufnahme charakterisiert werden können. Eine saure Peptidfraktion aus Urin sowie Methylendiphosphonate hemmen die effektive Verkalkung und zudem beide Austauschreaktionen, während Mg2+ und F− wohl die effektive Verkalkung, aber nicht die Austauschreaktionen hemmen. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, daß die Austauschreaktionen nicht auf der Reversibilität des effektiven Verkalkungsvorgangs beruhen, sondern daß sie ein unabhängiges Gleichgewicht zwischen mobilen Ionen der gebundenen Mineralphase und der löslichen Phase darstellen.
    Notes: Abstract This investigation demonstrates that collagen-containing fibers derived from beef tendon will induce the uptake of calcium and phosphate ions from stable solutions to form a matrix-bound mineral phase that will participate in exchange reactions with45Ca2+ and32P-HPO 4 2 -present in the soluble phase. The rates of exchange and net uptake were found to be increased by increasing the amount of bound mineral. However, at elevated levels of bound mineral the rate of net calcium uptake tends to approach a limiting value, suggesting the involvement of a rate-limiting site or step involving the calcium ion that does not participate in the calcium exchange reaction. These studies also reveal that inhibitors of the overall calcification reaction can be characterized with respect to their differential effects on exchange and net ion uptake. An acidic peptide fraction derived from urine and methylenediphosphonic acid inhibit net calcification as well as both exchange reactions whereas Mg2+ and F− inhibit net calcification but do not inhibit the exchange reactions. These results indicate that the exchange reactions are not due to the reversibility of the net calcification reaction but constitute an independent equilibration of mobile ions of the bound mineral phase with those of the soluble phase.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 8
    Electronic Resource
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    Springer
    Cell & tissue research 103 (1970), S. 265-281 
    ISSN: 1432-0878
    Keywords: Collagen ; Syllids ; Annelids ; Proventriculus
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Résumé L'auteur décrit en particulier à l'aide du microscope électronique les différentes couches constituant la paroi du proventricule de Syllidiens (Annélides Polychètes) en insistant spécialement sur celles (≪zones sous-épithéliales≫) situées de part et d'autre de la couche des muscles radiaires caractéristique de cet organe. II est montré que, contrairement à ce qu'il était admis jusqu'à présent, les ≪zones sous-épithéliales≫ sont constituées par des fibres de collagène noyées dans un matériel granuleux vraisemblablement de nature mucopolysaccharidique. D'autre part, un système d'attache particulier entre ≪zones sous-épithéliales≫ et musculature radiaire est mis en évidence. Les fibres de collagène de périodicité 560 Å constituent, autour de la musculature radiaire, un réseau à mailles rectangulaires hautement organisé. Dans l'assise la plus interne de ce réseau, les fibres sont allongées parallèlement à l'axe antéro-postérieur du Ver; dans l'assise la plus externe, elles sont disposées circulairement dans des plans transversaux. La signification de la présence de ces fibres de collagène (les seules existant dans tout le corps des Syllis étudiés) est évoquée. Les problèmes de leur origine et du rôle possible de cellules différenciées (musculaires) dans la synthèse de ce collagène sont analysés.
    Notes: Summary The layers of the wall of the proventriculus of Syllids (Annelids Polychetes) were studied, mainly with the aid of the electron microscope. The areas on both sides of the radial musculature (“subepithelial zones”) were given special attention. Contrary to previous views, it was shown that the subepithelial zones contain collagen fibrils within a granular material probably of mucopolysaccharide nature. Furthermore, a system of special attachment devices between subepithelial zones and radial musculature was demonstrated. The collagen fibrils (periodicity 560 Å) form a highly organized network with rectangular meshes around the radial musculature. In the innermost layer of this network, the fibers run parallel to the antero-posterior axis of the worm; in the outermost layer, they run circularly. The significance of the presence of these collagen fibers, the only in existence in the entire organism studied, is discussed. The problem of their origin, and the possible role played by differentiated (muscular) cells in the synthesis of this collagen are analyzed.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 9
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Cell & tissue research 104 (1970), S. 358-374 
    ISSN: 1432-0878
    Keywords: Collagen ; Secretion ; Byssus ; Mytilus edulis ; Autoradiography
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Résumé L'autoradiographie révèle, au niveau du pied, une incorporation massive et sélective de la 3H-Proline dans la ≪glande blanche≫ de Mytilus edulis. Cette étude a permis de suivre le processus qui mène de la synthèse de la sécrétion dans la partie basale des cellules jusqu'a son émission dans le sillon pédieux où elle participe à la formation du filament. La collagénase détruit la presque totalité du marquage, attestant ainsi la nature collagénique du produit sécrété. Les autres glandes pédieuses ainsi que la glande du byssus proprement dite, située à la base du pied, montrent une incorporation très faible, sans commune mesure avec celle de la ≪glande blanche≫. Ceci démontre de façon définitive que le collagène présent dans le filament prend naissance dans cette glande et justifie la dénomination de ≪glande du collagène≫. Des contrôles réalisés dans différentes régions (bords du manteau, manteau, branchies) montrent que l'injection du précurseur dans le bord palléal constitue une méthode satisfaisante pour marquer de façon relativement rapide et différentielle le collagène de la glande.
    Notes: Summary Autoradiographic studies reveal a strong specific incorporation of 3H-Proline in the “white gland” in the foot of Mytilus edulis. The author could trace the radioactive secretory product from its synthesis in the basal part of the cells down to its outflow into the pedial groove where it takes part in the formation of the filament. Purified collagenase takes out radioactivity from the sections. This observation confirms the collagenous nature of the secretion. The other foot-glands as well as the main “byssus gland” located at the base of the foot show but a very weak labelling not comparable with that of the “white gland”. This clearly evidences that the collagen occuring in the filament originates from the latter. The “white gland” may be properly called: “collagen gland”. Control sections through different parts of the body (mantle-edge, mantle, gills) confirm that our injection technique of the precursor into the palleal margin is a suitable method for a rather quick and specific labelling of the glandular collagen.
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