ISSN:
1432-1351
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
,
Medicine
Notes:
Zusammenfassung 1. Die im Glyzerinextrakt der Mitteldarmdrüsen enthaltene, bei pH = 5,5 optimal wirkende Proteinase wird von H2S, HCN, Cysteinchlorhydrat und reduziertem Glutathion sehr gut aktiviert. Dagegen wird das Enzym nicht von l-Cystin aktiviert, die Disulfidform wirkt also nicht als Aktivator, nur die Sulfhydrylform. 2. Die relativ stärksten Aktivierungen wurden mit Extrakten deracetonbehandelten Mitteldarmdrüsen durch Zookinaselösung und durch reduziertes Glutathion erhalten, was dadurch bedingt sein muß, daß die Acetonbehandlung eine Auswaschung des natürlichen Aktivators bewirkt. 3. Die Proteinase besitzt also die charakteristischen Eigenschaften des Kathepsins und muß infolgedessen als Kathepsin aufgefaßt werden. 4. Keine andere Proteinase wurde in der Mitteldarmdrüse angetroffen. 5. Der Kropfsaft und Extrakte der Mitteldarmdrüsen sowie der acetonbehandelten Mitteldarmdrüsen spalten d,l-Leucylglycylglycin. Sie enthalten also eine Aminopolypeptidase. 6. Die Aminopolypeptidase spaltet nur die l-Form, nicht aber die d-Form des Leucylglycylglycins. Die razemische Form wurde ungefähr zur Hälfte gespaltet. 7. Das [H.]-Optimum der Aminopolypeptidase liegt bei pH=7,6. 8. Durch H2S konnte eine vollständige, durch HCN eine sehr weitgehende Hemmung der Aminopolypeptidase erreicht werden. 9. Beinahe ebenso stark wird der Peptonabbau durch den Extrakt der acetonbehandelten Mitteldarmdrüsen von H2S und HCN gehemmt. Da auch die [H.]-Optima des Peptonabbaus und der Spaltung des Leucylglycylglycins beinahe zusammenfallen, ist es ersichtlich, daß beim Peptonabbau die Aminopolypeptidase die Hauptrolle spielen muß. 10. Der Peptonabbau durch den Kropfsaft wurde von H2S vollständig gehemmt. Die Aminopolypeptidase scheint also hier eine noch mehr dominierende Rolle zu spielen.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00713484
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