Isoenzyme der Malatdehydrogenase in tierischen und menschlichen Geweben

Abstract

Human myometrium was extracted and the isoenzymes of MDH were separated by high-volt electrophoresis on acetylcellulose. The distance between the maxima of MDH I and MDH II was above 3 cm after a run for 75 min. MDH I was found to be due to cytoplasma and MDH II to mitochondria. The distribution of MDH-isoenzymes and the specific activities of MDH, GlDH and LDH in normal and pregnant uteri were compared. Pregnancy caused a decrease in the activities of the mitochondrial enzymes MDH II and GlDH, whereas the cytoplasmatic enzymes MDH I and LDH were constant.

MDH was reversibly adsorbed by acetylcellulose. The proportion of dissolved and adsorbed enzyme is equal for MDH I and MDH II.

Furthermore GlDH and the isoenzymes of MDH in light and dark scelet muscles of rabbit were investigated.

Zusammenfassung

Aus Extrakten von menschlichem Uterusmuskel wurden die MDH-Isoenzyme durch Hochspannungselektrophorese auf Acetylcellulose-Folie getrennt. Der Abstand der Aktivitätsmaxima von MDH I und MDH II betrug nach 75 min Elektrophorese-Dauer mehr als 3 cm. Durch Fraktionierung der Zellbestandteile ließ sich MDH I dem Cytoplasma, MDH II den Mitochondrien zuordnen. Durch Vergleich der MDH-IsoenzymVerteilung und der spezifischen Aktivitäten von MDH, LDH und GlDH im normalen Uterusmuskel mit den entsprechenden Werten im schwangeren Uterusmuskel ergab sich eine durch die Schwangerschaft bedingte Abnahme der mitochondrialen Enzymaktivitäten von MDH II und GlDH bei Konstanz der cytoplasmatischen Enzymaktivitäten von MDH I und LDH.

Es wurde festgestellt, daß Acetylcellulose MDH reversibel adsorbiert. Die Verteilung von gelöstem und adsorbiertem Enzym war bei MDH I und MDH II gleich.

Weiterhin wurden die MDH-Isoenzyme und GlDH in hellen und dunklen Skeletmuskeln von Kaninchen untersucht.