ISSN:
0170-2041
Keywords:
Tripeptides
;
α-Aminoisobutyric acid
;
Peptide antibiotics
;
Chemistry
;
Organic Chemistry
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
Molekül- und Kristallstrukturen zweier terminal geschützter Tripeptide mit der Sequenz 3-5 der Antiamoebin-Peptaibol-AntibiotikaDie Molekül- und Kristallstrukturen der terminal geschützten Tripeptide α-[(Acetyl-α-aminoisobutanoyl-α-aminoisobutanoyl)-amino]iso-buttersäure-methylester-trihydrat [Ac-(Aib)3-OMe ⋅ 3 H2O, (1)] und α-[(Acetyl-α-aminoisobutanoyl-α-aminoisobutanoyl)amino]-(R)-sec-buttersäure-methylester-monohydrat [Ac-(Aib)2-(R)-Iva-OMe ⋅ H2O, (2)] mit den Sequenzen 3-5 der Antiamoebin-Peptaibol-Antibiotika wurden mittels Röntgen-Diffraktion bestimmt. Während das Peptid 1 in der üblichen β-Turn-Konformation vom Typ III (III′) gefaltet ist, bildet 2 einen für eine Aib-Aib-Sequenz ungewöhnlichen β-Turn vom Typ II. Laut Berechnung ist die Energie letzterer Struktur für ein isoliertes Molekül Ac-(Aib)2-(R)-Iva-OMe wesentlich höher (ΔE 〉 10 kcal/mol) als diejenige der energetisch günstigsten Konformation.
Notes:
The molecular and crystal structures of the terminally blocked tripeptides methyl α-[(acetyl-α-aminoisobutanoyl-α-aminoisobutanoyl)amino]isobutanoate trihydrate [Ac-(Aib)3-OMe ⋅ 3 H2O, (1)] and methyl α-[(acetyl-α-aminoisobutanoyl-α-aminoisobutanoyl)amino]-(R)-sec-butanoate monohydrate [Ac-(Aib)2-(R)-Iva-OMe ⋅ H2O, (2)], representing the 3-5 sequence of the peptaibol antibiotics antiamoebins, were determined by X-ray diffraction. While peptide 1 is folded in the common type-III (III′) β-bend conformation, peptide 2 forms a type-II β-bend, an unusual observation for an -Aib-Aib- sequence. A conformational energy computation analysis showed that the energy of this latter structure for an isolated Ac-(Aib)2-(R)-Iva-OMe molecule is significantly higher (ΔE 〉 10 kcal/mol) than that of the lowest-energy conformation.
Additional Material:
5 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/jlac.198919890159
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