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    Amsterdam : Elsevier
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Molecular Cell Research 846 (1985), S. 226-233 
    ISSN: 0167-4889
    Schlagwort(e): Glucosylation ; LDL ; Lipoprotein catabolism
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Medizin , Physik
    Materialart: Digitale Medien
    Standort Signatur Erwartet Verfügbarkeit
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  • 2
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Amsterdam : Elsevier
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/General Subjects 884 (1986), S. 199-205 
    ISSN: 0304-4165
    Schlagwort(e): Glycation kinetics ; Protein half-life ; Protein turnover
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Medizin , Physik
    Materialart: Digitale Medien
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  • 3
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    Springer
    European journal of nutrition 30 (1991), S. 18-28 
    ISSN: 1436-6215
    Schlagwort(e): Maillardreaktion ; Pathophysiologie ; Aminoguanidin ; postribosomale Modifikation ; Maillard reaction ; pathophysiology ; advanced glucosylation end products ; aminoguanidine ; postribosomal modification
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Land- und Forstwirtschaft, Gartenbau, Fischereiwirtschaft, Hauswirtschaft , Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Summary More than 50 years after Maillard's original paper describing the reaction of amino acids with glucose it was found that this reaction also occurs under physiological conditions in the human body. Initially, it was discovered that human hemoglobin contains protein-bound Amadori-products that are increased in diabetic patients with elevated blood glucose levels. Measurements of fructosylated hemoglobin are now widely used as an index of glycemia in diabetes. It was soon recognized that this postribosomal modification is common to other proteins in vivo like albumin, lens crystallins, proteins of the clotting cascade, collagens, lipoproteins, proteins of the cell membrane, and others. This may lead to alterations in structure and function of the respective protein. Later, the realization that long-lived proteins become browned, fluorescent, and insoluble with age, and at an accelerated rate in diabetes, suggested that later stages of the Maillard reaction might proceed in vivo and contribute to some of the pathophysiology associated with both aging and diabetes. Although the contribution of the Maillard products to the development of diabetic late complications is not fully understood, attempts are being made to prevent formation of late Maillard product with aminoguanidine, a drug currently under clinical testing.
    Notizen: Zusammenfassung Mehr als 50 Jahre nachdem Maillard (26) die Reaktion von Aminosäuren mit Glucose beschrieben hatte, wurde gefunden, daß diese Reaktion auch unter physiologischen Bedingungen im menschlichen Körper abläuft. Zuerst war entdeckt worden, daß humanes Hämoglobin proteingebundene Amadoriprodukte enthält, die bei Diabetikern mit erhöhten Blutglucosewerten vermehrt waren. Die Bestimmung von fruktosyliertem Hämoglobin ist bereits zur Beurteilung der diabetischen Stoffwechsellage weitverbreitet. Bald darauf wurde nachgewiesen, daß auch andere Proteine wie z.B. Albumin, Linsencrystallin, Proteine der Gerinnungskaskade, Kollagene, Lipoproteine, Zellmembranproteine und andere dieser postribosomalen Modifikation unterliegen, die zu Veränderung von Struktur und Funktion des betreffenden Proteins führen kann. Später wurde erkannt, daß langlebige Proteine altersabhängig braun, fluoreszierend und unlöslich werden. Da diese späten Stadien der Maillardreaktion bei Diabetikern schneller auftreten, wurde vermutet, daß die Maillardreaktion zur Pathophysiologie des Alterns und zur Entstehung der diabetischen Spätschäden beiträgt. Obwohl die ursächliche Beteiligung der Maillardprodukte bei der Entwicklung diabetischer Spätschäden noch nicht verstanden wird, werden bereits klinische Versuche mit dem Medikament Aminoguanidin gemacht, welches die Bildung von späten Maillardprodukten verhindert.
    Materialart: Digitale Medien
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