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  • 1
    Publication Date: 1999-05-20
    Print ISSN: 0302-766X
    Electronic ISSN: 1432-0878
    Topics: Biology , Medicine
    Published by Springer
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  • 2
    Publication Date: 1959-01-01
    Print ISSN: 0018-2222
    Electronic ISSN: 1432-119X
    Topics: Biology , Medicine
    Published by Springer
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  • 3
  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Histochemistry and cell biology 1 (1959), S. 225-240 
    ISSN: 1432-119X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Summary 1. After treatment of native or formalin-fixed tendon fibrils with an ammoniacal silver solution, silver particles are deposited in the D-bands of the fibrils. In the native fibrils these are arranged in one, two or three striae per band, but after formalin fixation they lie in one stria only. 2. No external reducing agent is necessary for the production of the particles. 3. Pretreatment of native fibrils with neutral salt solution or with trypsin has no effect on subsequent silvering. On the other hand, silvering is abolished by treatment with hyaluronidase, citrate buffer or periodate and also by acetylation and bisulphite. 4. Formalin-fixed fibrils show the silvering effect after all these procedures except acetylation or bisulphite treatment. 5. It is postulated that silvering of the D-bands is due to reducing substances which can precipitate silver from ammonical solutions and that formalin influences the process by the production of cross linkages.
    Notes: Zusammenfassung 1. Die Behandlung der nativen und formolfixierten Sehnenfibrillen mit einer ammoniakalischen Silberlösung führt immer zu einer Einlagerung von Silberpartikeln in den D-Teilen der Fibrillen. 2. Bei den nativen Fibrillen liegen die Silberkörner in einem, zwei oder drei Streifen im D-Teil. 3. In den formolfixierten Fibrillen ist das Silber nur in einem Streifen vorhanden. 4. Die Behandlung der nativen und formolfixierten Sehnenfibrillen mit anderen Silbersalzen führt zu keiner Versilberung der Fibrillen. 5. Die Behandlung der nativen Sehnenfibrillen mit neutraler Kochsalzlösung oder Trypsin und anschließender Versilberung führt zu keiner wesentlichen Änderung des Silberbildes. 6. Hyaluronidase-, Citratpuffer- und Perjodateinwirkung auf native Sehnenfibrillen mit anschließender Versilberung führt zu keiner Innenversilberung der D-Teile. 7. Acetylierung und Behandlung mit Bisulfit der nativen Fibrillen und anschließender Versilberung mit ammoniakalischer Silberlösung verhindert eine Innenversilberung der D-Teile. 8. Die formolfixierten Fibrillen zeigen eine Innenversilberung der D-Teile nach einer Vorbehandlung mit einer neutralen Kochsalzlösung, Citratpuffer, Hyaluronidase, Trypsin und Perjodat. Nur die Acetylierung und die Behandlung mit Bisulfit verhindert eine Innenversilberung. 9. Die Innenversilberung der Sehnenfibrillen durch eine ammoniakalische Silberlösung wird weder durch Licht noch durch Chloride oder lichtempfindliche Silbereiweißverbindungen hervorgerufen. 10. Die Versilberung in den D-Teilen wird durch Stoffe in den Fibrillen bewirkt, die Silber aus einer ammoniakalischen Silberlösung ausfällen können. 11. Die reduzierenden Stoffe haben enge Beziehungen zur citratlöslichen Fraktion und sind perjodat- und hyaluronidaseempfindlich. Formalinfixierung beeinflußt diesen Versilberungsmodus durch ein vermehrtes Auftreten von Querbindungen. 12. Die Sonderstellung der ammoniakalischen Silberlösung für die Innenversilberung wird diskutiert. Sie kann stereochemische Gründe haben oder durch die große Beständigkeitskonstante erklärt werden. 13. Das Ausfallen von metallischem Silber in den D-Teilen der Sehnenfibrillen kann nicht mit dem photographischen Prozeß in Verbindung gebracht werden. Das gilt auch für die Bindegewebsversilberung nachGömöri. 14. Die Silberorte in den D-Teilen lassen sich nur teilweise mit den bekannten Querstreifungsbildern nach Osmium- oder Phosphorwolframsäurefixierung in Beziehung setzen.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 5
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Cell & tissue research 296 (1999), S. 565-573 
    ISSN: 1432-0878
    Keywords: Key words Immunohistology ; Immunoprecipitation ; Integrins ; Organoid culture ; Cartilage matrix ; Mouse
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Notes: Abstract  Integrins are cell-surface receptors that mediate cell attachment to extracellular matrix components. The pericellular matrix in cartilage not only is a mechanical framework, but is also important for chondrocyte differentiation and stabilization of the phenotype. The interaction between chondrocytes and pericellular matrix is mediated, in part, by integrin receptors. We have previously demonstrated the presence of β1-integrins in the cartilage matrix of organoid culture of limb buds from 12-day-old mouse embryos by immunohistological methods. In order to corroborate these findings, we have further investigated the distribution of integrins in the cartilage matrix by immunoelectron microscopy and by immunoprecipitation methods. Cartilage tissue of limb buds of 17-day-old mouse embryos was treated with collagenase and the cell-free and cellular protein-free supernatant was removed and used for immunoprecipitation experiments. Immunoprecipitation with antibodies against β1-, α1-, α3-, and α5β1-integrins and collagen type II, followed by immunoblotting with the same antibodies, demonstrated the presence of these integrins and collagen type II in the supernatant. The integrins found in the cartilage matrix could have been either secreted or shed by the cells. The question as to whether they have a function in the cartilage matrix, such as interlinking, in the matrix organization or in the stabilization of matrix components remains to be elucidated.
    Type of Medium: Electronic Resource
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