ALBERT

Note: Inhaltsverzeichnis Teil 1: Molekulare Architektur des Lebens 1. Chemie - Basis des Lebens 1.1 Vier Elemente dominieren die belebte Natur 1.2 Molekülmodelle stellen Bindungen und räumliche Anordnung der Atome dar 1.3 Substituenten am Kohlenstoffatom haben funktionelle Bedeutung 1.4 Isomerie bereichert die Molekülvielfalt 1.5 Nichtkovalente Wechselwirkungen sind elektrostatischer Natur 1.6 Wasser hat eine geordnete Struktur 1.7 Wasser ist eine reaktive Verbindung 1.8 Biologische Flüssigkeiten sind gepuffert 1.9 Zellen stehen unter osmotischem Druck 2. Biomoleküle - Bausteine des Lebens 2.1 Vier Klassen von Biomolekülen dominieren die Chemie des Lebens 2.2 Monosaccharide sind die Grundbausteine der Kohlenhydrate 2.3 Aldohexosen sind Monosaccharide mit pyranähnlichem Ringgerüst 2.4 Disaccharide sind über glykosidische Bindungen verknüpft 2.5 Polysaccharide sind wichtige Speicher- und Gerüststoffe 2.6 Nucleotide sind die Bausteine von Nucleinsäuren 2.7 Polynucleotide haben eine Direktionalität 2.8 Der genetische Informationsfluss läuft von der DNA über RNA zum Protein 2.9 Der Bausatz der Proteine umfasst 20 Aminosäuren 2.10 Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten 2.11 Aminosäuren wirken als Säuren und Basen 2.12 Aminosäuren sind Glieder einer Polypeptidkette 2.13 Triacylglycerine sind Prototypen von Lipiden 2.14 Phospholipide und Glykolipide sind Komponenten von Biomembranen 2.15 Lipide organisieren sich spontan zu Membranen 3. Zellen - Organisation des Lebens 3.1 Die präbiotische Entwicklung schuf Protobionten 3.2 Die biologische Evolution erklärt Einheitlichkeit und Vielfalt des Lebens 3.3 Eukaryotische Zellen sind gekammert 3.4 Zellorganellen strukturieren das Cytoplasma 3.5 Der eukaryotische Zellteilungszyklus verläuft in vier Phasen 3.6 Zellen differenzieren sich und bilden Verbände 3.7 Zellen sind offene Systeme und funktionieren als Energiewandler 3.8 zunehmende Unordnung ist eine wichtige Triebkraft chemischer Reaktionen 3.9 Die Freie Energie bestimmt das Gleichgewicht einer Reaktion 3.10 Biochemische Reaktionen sind gekoppelt 3.11 Leben ist durch spezifische Systemeigenschaften charakterisiert Tafelteil Funktionelle Gruppen • Lipide • Kohlenhydrate • Aminosäuren • Nucleotide • Vitamine • Signalstoffe Teil II: Struktur und Funktion von Proteinen 4. Proteine - Werkzeuge der Zelle 4.1 Liganden binden an Proteine und verändern deren Konformation 4.2 Enzyme binden Substrate und setzen sie zu Produkten um 4.3 Liganden kommunizieren über allosterische Effekte 4.4 Die Bindung und Hydrolyse von Nucleotiden steuert Motorproteine 4.5 Regulatorproteine werden oft über Phosphorylierung gesteuert 4.6 Enzyme passen sich metabolischen Bedürfnissen an 4.7 Proteine können auf mechanische Spannung reagieren 5. Ebenen der Proteinarchitektur 5.1 Die Proteinstruktur ist hierarchisch gegliedert 5.2 Aminosäuren werden zu Polypeptidketten verknüpft 5.3 Polypeptide können nach ihrer Synthese modifiziert werden 5.4 Planare Peptidbindungen bilden das Rückgrat der Proteine 5.5 Die a-Helix ist ein prominentes Sekundärstrukturelement 5.6 ß-Faltblätter und ß-Schleifen bilden ausgedehnte Sekundärstrukturen 5.7 Sekundärstrukturelemente bilden wiederkehrende Motive 5.8 Nichtkovalente Wechselwirkungen stabilisieren die Tertiärstruktur 5.9 Globuläre Proteine falten sich zu kompakten Strukturen 5.10 Mehrere Untereinheiten bilden die Quartärstruktur der Proteine 5.11 Proteine falten sich schrittweise in ihre native Konformation 5.12 Proteine können reversibel denaturieren 5.13 Proteine können maßgeschneidert werden 6. Proteine auf dem Prüfstand 6.1 Proteine müssen für die Aufreinigung in wässriger Lösung vorliegen 6.2 Die Gelfiltrationschromatographie trennt Proteine nach ihrer Größe 6.3 Die lonenaustauschchromatographie trennt Proteine unterschiedlicher Ladung 6.4 Die Affinitätschromatographie nutzt die spezifischen Bindungseigenschaften von Proteinen 6.5 Die Elektrophorese analysiert Proteingemische qualitativ 6.6 Die isoelektrische Fokussierung trennt Proteine nach Neutralpunkten 6.7 Die Kapillarelektrophorese kombiniert hohe Trennschärfe mit kurzen Trennzeiten 6.8 Antikörpersonden identifizieren Proteine 6.9 Enzymimmuntests quantifizieren Proteine in komplexen Gemischen 7. Erforschung der Proteinstruktur 7.1 Die Edman-Sequenzierung entziffert die Primärstruktur eines Proteins 7.2 Die chemische Synthese von Peptiden erfolgt im Merrifield-Verfahren 7.3 Die Massenspektrometrie bestimmt exakt Protein- und Peptidmassen 7.4 Die Röntgenstrukturanalyse entschlüsselt Proteinkonformationen 7.5 Die Kernresonanzspektroskopie untersucht Proteine in Lösung 8. Proteine als Strukturträger 8.1 Strukturproteine bilden die Matrix des Bindegewebes 8.2 Posttranslationale Modifikationen stabilisieren die Tripelhelix 8.3 Chemische Quervernetzung stabilisiert die Kollagenfibrillen 8.4 Störungen in der Kollagenbildung führen zu schwerwiegenden Erkrankungen 8.5 Elastin verleiht dem Bindegewebe Flexibilität 8.6 Proteoglykane und Glykosaminoglykane verleihen Widerstandsfähigkeit gegen Kompressionskräfte 8.7 Adhäsionsproteine sind wichtige Komponenten der extrazellulären Matrix 9. Proteine als molekulare Motoren 9.1 Skelettmuskelfasern enthalten geordnete Bündel aus Proteinfilamenten 9.2 Dicke und dünne Filamente gleiten bei der Kontraktion aneinander vorbei 9.3 Myosinköpfe binden und hydrolysieren ATP 9.4 Die Struktur des Myosinkopfs ist im atomaren Detail bekannt 9.5 Ein elektrischer Reiz löst die Muskelkontraktion aus 9.6 Glatte Muskulatur kontrahiert nach reversibler Phosphorylierung von Myosin 9.7 Die Duchenne-Muskeldystrophie beruht auf einem Defekt im Dystrophingen 10. Dynamik sauerstoffbindender Proteine 10.1 Myoglobin bindet Sauerstoff mittels einer prosthetischen Gruppe 10.2 Die Sauerstoffdissoziationskurve von Myoglobin ist hyperbolisch 10.3 Hämoglobin ist ein tetrameres Protein 1 10.4 Die Sauerstoffbindung des Hämoglobins ist kooperativ 10.5 Oxy- und Desoxyhämoglobin unterscheiden sich in ihrer Raumstruktur 10.6 Zwei unterschiedliche Modelle beschreiben kooperatives Verhalten 10.7 2,3-Bisphosphoglycerat bindet in der zentralen Pore des Hämoglobins 10.8 Protonierung von Hämoglobin erleichtert die O2-Abgabe in den Kapillaren 10.9 Hämoglobinopathien beruhen auf molekularen Defekten von Hämoglobin 10.10 Eisen wird mithilfe spezialisierter Proteine resorbiert, transportiert und gespeichert 11. Proteine als molekulare Katalysatoren 11.1 Enzyme haben eine hohe Substrat- und Reaktionsspezifität 11.2 Das aktive Zentrum wird von reaktiven Aminosäuren gebildet 11.3 Enzyme werden nach Art der katalysierten Reaktion klassifiziert 11.4 Der Übergangszustand liegt zwischen Edukt und Produkt einer Reaktion 11.5 Enzyme setzen die freie Aktivierungsenergie von Reaktionen herab 12. Mechanismen der Katalyse 12.1 Enzyme nutzen unterschiedliche Katalysestrategien 12.2 Enzyme binden bevorzugt den Übergangszustand 12.3 Lactat-Dehydrogenase überträgt stereospezifisch Hydridionen 12.4 Die katalytische Triade ist das Herzstück im aktiven Zentrum von Trypsin 12.5 Trypsin bildet eine kovalentes Acyl-lntermediat 12.6 Proteasen haben vielfältige biologische Aufgaben 12.7 Ribozyme sind katalytisch aktive Ribonucleinsäuren 13. Regulation der Enzymaktivität 13.1 Geschwindigkeitskonstanten charakterisieren chemische Reaktionen 13.2 Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt eine einfache Enzymkinetik 13.3 Michaelis-Konstante und Wechselzahl sind Kenngrößen von Enzymen 13.4 Die Enzymkinetik hilft bei der Untersuchung von Enzymmechanismen 13.5 Kompetitive Inhibitoren binden an das aktive Zentrum und verhindern den Substratzutritt 13.6 Hohe Substratkonzentrationen heben die kompetitive Inhibition auf 13.7 Kovalent bindende Inhibitoren hemmen irreversibel 13.8 Allosterische Regulatoren modulieren die Enzymaktivität 13.9 Heteroallosterische Effektoren binden an regulatorische Untereinheiten 13.10 Reversible Phosphorylierung reguliert