ISSN:
0003-3146
Keywords:
Chemistry
;
Polymer and Materials Science
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
,
Physics
Description / Table of Contents:
Das Enzym Peroxydase wurde nach Vorbehandlung mit Glycidylmethacrylat in Polyacrylamidgel immobilisiert. Das Enzym initiiert die Polymerisation von Acrylcomonomeren. Die Aktivität des festen Materials nimmt mit zunehmender Menge an Glycidylmethacrylat und mit zunehmender Reaktionsdauer zwischen dem Vinylmonomeren und dem Enzym zu, während sie in geringem Maße von der Konzentration des Acrylamids beeinflußt wird.Das erhaltene Gel zeigt eine schwache Diffusionsabhängigkeit. Die Km-Werte sind bei Verwendung von H2O2 und Guajakol gleich denen, die bei freier Peroxydase festgestellt wurden.Nach 150 h Lagerung bei Raumtemperatur oder nach der Gefriertrocknung wurde keine Stabilitätsentnahme des Enzyms beobachtet.Mittels kontinuierlicher Durchflußmessungen wurde, bei Verwendung von Guajakol als Substrat, verschiedene Adsorption der Reaktionsprodukte festgestellt.
Notes:
Horseradish peroxidase was immobilized onto crosslinked acrylamide beads after a pretreatment of the enzyme with glycidyl-methacrylate. The enzyme initiates the polymerization of the acrylic comonomers. The activity of the solid materials increases by increasing the amount of glycidyl-methacrylate and the time of reaction between the vinyl monomer and the enzyme, while it is not greatly influenced by the concentration of the acrylamides.The beads obtained showed little dependence on diffusion; the Km values using guaiacol and H2O2 as substrates were the same as for free peroxidase.No decrease in stability was observed after 150h storage at room temperature or after freeze-drying.By continuous flow measurements, using guaiacol or iodide as cosubstrate, a different adsorption of the reaction products was found.
Additional Material:
7 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/apmc.1975.050480102
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