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    Wechselnde Adenosintriphosphatase-Aktivität der Zellkerne von gezüchteten Hühnerherzmyoblasten im Verlauf ihrer Umdifferenzierung (1968)
    Springer
    Details
    Publication Date: 1968-06-01
    Print ISSN: 0018-2222
    Electronic ISSN: 1432-119X
    Topics: Biology , Medicine
    Published by Springer
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    PAPER CURRENT
  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Wechselnde Adenosintriphosphatase-Aktivität der Zellkerne von gezüchteten Hühnerherzmyoblasten im Verlauf ihrer Umdifferenzierung (1968)
    Springer
    Histochemistry and cell biology 16 (1968), S. 119-133 
    Details
    ISSN: 1432-119X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Glutaraldehyd fixierte Primärkulturen von embryonalen Hühnerherzmyoblasten zeigen vom Rande des Mutterstücks zur Kulturperipherie hin einen deutlichen Aktivitätsabfall der Kern-ATPase. Das Reaktionsprodukt der ATPase wurde vornehmlich in der “Pars fibrosa” der Nukleolen und auch an den chromosomalen Fadenstrukturen des übrigen Kernraumes angetroffen. Der Reaktionsabfall der ATPase ist von einer Verdichtung des Strukturgefüges und somit einer Drosselung der RNS-Synthese der Zellkerne begleitet. Die unterschiedliche ATPase-Aktivität läßt sich mit dem jeweiligen Energiebedarf der Kerne an den RNS-Syntheseorten in Beziehung bringen.
    Notes: Summary Primary cultured heart muscle cells of chicken embryos fixed with glutaraldehyde show a distinct decrease in nuclear-ATPase from the circumference of the expiant to the periphery of the culture. The reaction product of ATPase was found especially in the “Pars fibrosa” of the nucleoli and also at the chromatin fibrils in the remainder of the nucleus. The decrease in ATPase-activity is accompanied by a progressive condensation of the network and therefore by a reduction in RNA-synthetic activity in the nuclei. The differential in the ATPase-activity is related to the respective energy requirements of nuclei at the sites of RNA-synthesis.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00280608
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Beitrag zur Klärung der Spezifität Thiaminpyrophosphat und Nukleosiddiphosphate spaltender Enzyme (1970)
    Springer
    Histochemistry and cell biology 22 (1970), S. 376-382 
    Details
    ISSN: 1432-119X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung In kultivierten Hühnerherzzellen besitzt die Thiaminpyrophosphatase des Golgi-Apparates bei pH 5,5 und die Nukleosiddiphosphatase des endoplasmatischen Retikulums bei pH 7,5 ihr Wirkungsoptimum. Im Golgi-Apparat erfolgt die Hydrolyse von Nukleosiddiphosphat bei pH 5,5 und 7,5 durch zwei verschiedene Enzyme.
    Notes: Summary In cultured chicken heart cells the thiamine pyrophosphatase activity localized in the golgi apparatus has a pH optimum of pH 5,5. Nucleoside diphosphatase activity has been demonstrated in the endoplasmic reticulum at a pH optimum of pH 7,5. At pH 5,5 and 7,5 the hydrolysis of nucleoside diphosphate in the golgi apparatus is catalyzed by two enzymes.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00277464
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Der Einfluß des pH-Wertes auf die Darstellbarkeit von vier Phosphatasen bei gezüchteten Hühnerherzmyoblasten (1968)
    Springer
    Histochemistry and cell biology 15 (1968), S. 62-67 
    Details
    ISSN: 1432-119X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Die Darstellbarkeit der sauren Phosphatase, der Thiaminpyrophosphatase, der Inosindiphosphatase und der Adenosintriphosphatase in gezüchteten Hühnerherzmyoblasten hängt weitgehend vom pH-Wert der Präparationslösung ab und äußert sich in der Menge des jeweils gebildeten Reaktionsproduktes. Das pH-Optimum der einzelnen Enzyme läßt sich bei den Myoblasten nicht verallgemeinern, sondern gilt in der Regel für definierte Reaktionsorte in der Zelle.
    Notes: Summary In cultured chicken heart myoblasts the localization of acid phosphatase, thiamine pyrophosphatase, inosine diphosphatase and adenosine triphosphatase largely depends on the pH of the incubating medium. The rate of phosphate liberation from the substrate indicates the influence of pH. In myoblasts the pH optimum of the different enzymes must not be generalized, as each pH optimum is only valid for one defined class of cytoplasmic organelles.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00304574
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 5
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Der Einfluß verschiedener Aldehyde auf die Strukturerhaltung gezüchteter Zellen und auf die Darstellbarkeit von vier Phosphatasen (1968)
    Springer
    Histochemistry and cell biology 15 (1968), S. 46-61 
    Details
    ISSN: 1432-119X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Durch Verbesserung der Fixierungs- und Inkubationsverfahren gelang bei gezüchteten Hühnerherzmyoblasten der lagegetreue Nachweis von vier Phosphatasen. Da die Myoblasten in vitro sehr flach auswachsen und sich somit die Anfertigung von Schnitt-präparaten erübrigt, eignen sich diese Zellen besonders gut für cytochemische Untersuchungen. Zunächst wurden sieben verschiedene Aldehyde bezüglich ihrer Fixierungseigenschaften geprüft. Hierbei stellte sich heraus, daß die einzelnen Aldehyde die Zellstrukturen ungleichmäßig gut erhalten. Anschließend wurde der Einfluß der verschiedenen Fixierungsmittel auf die Aktivität der vier Phosphatasen untersucht. Da eine gute Strukturerhaltung nicht unbedingt auch eine schonende Enzymbehandlung bedeutet und umgekehrt, waren mitunter Kompromisse notwendig.
    Notes: Summary Improved methods of fixation and incubation enabled exact localization of four phosphatases in cultured chicken heart myoblasts. The flat-growing of myoblasts cultivated in vitro spares the sectioning procedure, therefore these cells are an excellent material for cytochemical investigations. Researching the fixation properties of seven aldehyds, major morphological differences in the quality of fixation were noted. Subsequently the influence of the different fixators on the activities of phosphatases was investigated. Since a perfect fixation of structure does not imply without fail a sufficient preservation of enzyme activity and vice versa, occasionally compromises were necessary.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00304573
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 6
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Der Einfluß acht verschiedener Aldehyde und des pH-Wertes auf die Darstellbarkeit der Glukose-6-Phosphatase in kultivierten Zellen (1971)
    Springer
    Histochemistry and cell biology 26 (1971), S. 362-369 
    Details
    ISSN: 1432-119X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Acht verschiedene Aldehyde wurden auf ihre Brauchbarkeit als Fixierungsmittel und für den anschließenden Nachweis der Glukose-6-phosphatase bei kultivierten Hühnerherzzellen geprüft. Gute Strukturerhaltung und schonende Enzymerhaltung stimmen nicht überein, so daß Kompromisse notwendig sind. Glutaraldehyd und Hydroxyadipinaldehyd ermöglichen eine gute, Methacrolein, Glyoxal und Acetaldehyd eine nur bedingt brauchbare, Acrolein, „Para“formaldehyd und Crotonaldehyd keine Glukose-6-phosphatase-Darstellung. Das pH-Optimum zum cytochemischen Nachweis dieses Enzyms liegt für das endoplasmatische Retikulum, den perinuklearen Spalt und die Dictyosomen kultivierter Hühnerherzzellen im Bereich pH 5,8 und 6,2. Die Reaktion tritt im Kern ausschließlich bei pH 6,8 auf.
    Notes: Summary Eight different aldehydes were tested regarding their use for fixation and following demonstration of glucose-6-phosphatase in cultured chicken heart calls. Since a perfect fixation of structure does not imply a sufficient preservation of enzyme activity and vice versa compromises were necessary. Glutaraldehyde and hydroxyadipaldehyde permit an excellent, methacrolein, glyoxal and acetaldehyde a limited, acrolein, „para“formaldeyhde and crotonaldehyde no demonstration of glucose-6-phosphatase. In the endoplasmic reticulum the nuclear envelope and the dictyosomes of cultured chicken heart cells the optimal pH for cytochemical demonstration ranges between pH 5.8 and 6.2. In the nucleus reaction product was noted only at a pH 6.8.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00277384
    Location Call Number Expected Availability
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    Paper (German National Licenses)
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