Publication Date:
2021-10-28
Description:
Le byssus de la moule renferme du collagène qui lui confère des propriétés mécaniques impressionnantes combinant rigidité, élasticité et ténacité élevées. La complexité moléculaire des filaments du byssus rend l’extraction du collagène difficile et avec de faibles rendements. Le but de cette étude est de caractériser le collagène extrait du byssus de moules à l'aide d'une méthode enzymatique. Des prétraitements spécifiques ont été utilisés pour améliorer le rendement d’extraction. Deux types d’agents chélateurs (HCl et EDTA) et deux types de dénaturants (Guanidine-HCl et Urée) ont été utilisés. À la fin de chaque essai d’extraction, une caractérisation de la structure moléculaire du collagène a été faite en utilisant la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (FTIR) ainsi qu’une évaluation de sa masse moléculaire par SDS-PAG. Le prétraitement avec le HCl semble le moins performant en terme de rendement. Pas de différences significatives entre les rendements d’extraction du collagène du byssus traité par la Guanidine-HCl, l’EDTA et l’urée. les spectres de FTIR des différents collagènes obtenus par différents types de prétraitements montrent des différences dans la structure moléculaire du collagène obtenu, seuls les essais utilisant l’EDTA et la Guanidine-HCl ont permis d’obtenir la structure moléculaire typique du collagène. Le profil électrophorétique nous a permis de conclure que le collagène du byssus ne peut pas être considéré comme collagène de type I, puisque les fragments peptidiques résistant à la pepsine sont tous de poids moléculaire inférieur à 65KDa.
Description:
Mussel byssus contains collagen which gives it impressive mechanical properties combining rigidity, elasticity and high toughness. The molecular complexity of the byssus threads makes the extraction of collagen difficult and with low yields. The aim of this study is to characterize the collagen extracted from the mussel byssus. Specific pretreatments were used toimprove the extraction yield. Two types of chelating agents (HCl and EDTA) and two types of denaturing agent (Guanidine-HCl and Urea) were used. At the end of each extraction test, a characterization of the molecular structure of collagen was made using Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) as well as an evaluation of its molecular mass by SDS-PAGE. The pretreatment with HCl seems the least efficient in terms of yield. No significant differences between the collagen extraction yields from the byssus treated with Guanidine- HCl, EDTA and Urea. The FTIR spectra of the different collagens obtained by different types of pretreatment show differences in the molecular structures of the collagen obtained, only the tests using EDTA and GuanidineHCl made it possible to obtain the molecular structures typical of collagen. The electrophoresis profile allowed us to conclude that the collagen of byssus cannot be considered as type I collagen, since the peptide fragments resistant to pepsin are all of molecular weight less than 65KDa
Description:
Published
Description:
Refereed
Keywords:
Collagène
;
Byssus
;
Extraction
;
Prétraitement
;
Mytilus gallprovincialis
Repository Name:
AquaDocs
Type:
Journal Contribution
,
Refereed
Format:
89-94
Permalink
