ISSN:
1432-0827
Keywords:
Collagen
;
Osteogenesis imperfecta
;
Dentinogenesis imperfecta
;
Amino acids
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
,
Medicine
,
Physics
Description / Table of Contents:
Résumé Le collagène d'une calotte cranienne d'un enfant de 2 semaines, atteint d'ostéogenèse imparfaite et le collagène dentinaire d'une première molaire permanente d'un enfant de 11 ans, atteint de dentinogenèse imparfaite, sont analysés par des méthodes utilisées habituellement pour le collagène des tissus calcifiés. Les analyses d'acides aminés d'hydrolysats de ces préparations montrent une composition identique que celle du collagène normal. Il n'existe pas de grande différence dans les acides aminés et les différences de composition des collagènes pathologiques sont faibles. Le collagène de l'ostéogenèse imparfaite présente 7 à 9% des principaux acides aminés en moins et une augmentation de ceux possédant des chaines latérales, à affinités lipidiques, suggérant la présence d'environ 10% d'un matériel protéique différent dans l'ostéogenèse imparfaite. Au cours de la dentinogenèse imparfaite, on note une diminution similaire, mais plus réduite, de l'hydroxyproline et de l'alanine, mais on note aussi une augmentation de la glycine et de la proline. Un excès d'hydroxyle-lysine est noté dans les deux maladies par rapport à du collagène normal de même origine. Une diminution de 12% en poids par rapport à l'azote pourrait s'expliquer par la présence d'hydrates de carbone, responsables de l'argyrophilie.
Abstract:
Zusammenfassung Kollagen aus dem Calvarium eines 2 Wochen alten Kindes mit Osteogenesis imperfecta und Dentinkollagen aus einem ersten Molaren der zweiten Dentition eines 11jährigen Knaben mit Dentinogenesis imperfecta wurden mit Methoden präpariert, welche früher für Kollagen aus normalen Hartgeweben verwendet worden waren. Die Aminosäurenanalyse, welche aus Hydrolysaten dieser Präparate gemacht wurde, ergab dieselben Aminosäuren, die in normalem Kollagen gefunden werden. Es wurde kein bedeutender Mangel an irgendeiner bestimmten Aminosäure festgestellt, und die Unterschiede in der Zusammensetzung, welche mit den pathologischen Bedingungen einhergingen, schienen klein zu sein. Das Kollagen von Osteogenesis imperfecta wies, im Vergleich mit Kollagen aus normalem Knochen, einen 7–9% igen Mangel an den vorherrschenden Aminosäuren und einen Überschuß an Aminosäuren mit lipophilen Seitenketten auf. Dies führt zur Annahme, daß bei der Osteogenesis imperfecta bis etwa 10% anderes Proteinmaterial vorhanden sein könnte. Bei der Dentinogenesis imperfecta trat eine ähnliche, jedoch geringere Abnahme im Hydroxyprolin- und Alaningehalt auf, jedoch erfolgte eine Zunahme im Glycin- und Prolingehalt. Ein Überschuß an Hydroxylysin wurde bei beiden Krankheiten im Vergleich mit den entsprechenden normalen Kollagenen aus Hartgeweben gefunden. Verglichen mit der Stickstoff-Ausbeute ist der 12%ige Verlust in der Gewichtsausbeute durch das Auftreten von Kohlehydraten erklärbar, die zu Argyrophilie führen.
Notes:
Abstract Collagen from the calvarium of a 2-week-old infant with osteogenesis imperfecta and dentine collagen from a first permanent molar of an 11-year-old boy with dentinogenesis imperfecta were prepared by methods which had previously been used for collagens from normal hard tissues. Amino-acid analysis, carried out on hydrolysates of these preparations, showed the same amino-acids as are found in normal collagens. There was no gross deficiency in any particular amino acid and the compositional differences accompanying the pathological conditions appeared to be small. The collagen from osteogenesis imperfecta had a 7–9% deficiency in the abundant amino acids and an excess of amino acids with lipophilic side chains, compared with collagen from normal bone, which suggested that up to 10% of other protein material could be present in osteogenesis imperfecta. In dentinogenesis imperfecta there was a similar but smaller decrease in the amounts of hydroxyproline and alanine but there was an increase in the amounts of glycine and proline present. An excess of hydroxylysine was found in both diseased states compared with the corresponding normal hard tissue collagens. A 12% deficiency in weight recovery compared with nitrogen recovery may be explained by carbohydrate material responsible for argyrophilia.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF02013724
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