ISSN:
1432-072X
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung TDP-d-Glucose-oxidoreduktase wurde aus einem Tylosin produzierenden Stamm von Streptomyces rimosus 30 fach angereichert. Das Reaktionsprodukt wurde als TDP-4-Keto-6-desoxy-d-glucose identifiziert. Einige Eigenschaften des Enzyms wurden untersucht. Die Enzymaktivität steigt in Kulturen von S. rimosus in der stationären Phase etwa gleichzeitig mit der Tylosinkonzentration und dem TDP-Mycarose synthetisierenden System an; TDP-d-Glucose-oxidoreduktase ist daher als ein am Sekundärstoffwechsel beteiligtes Enzym anzusehen.
Notes:
Summary TDP-d-glucose oxidoreductase was purified 30 fold from a tylosin producing strain of Streptomyces rimosus. The product of the enzymatic reaction is TDP-4-keto-6-deoxy-d-glucose as shown by spectral properties, chromatographic mobilities of the products obtained by chemical reduction of the nucleotide, and susceptibility of one of the reduction products to d-glucose oxidase. The enzyme has a pH-optimum of 7.2. The apparent Michaelis constant is 9.3 · 10-5 M for TDP-d-glucose. The enzyme is competetively inhibited by TMP (K i=5 · 10-3 M) and TDP (K i=6.5 · 10-5 M). Enzymatic activity is stimulated by NAD. TDP-d-glucose oxidoreductase activity increases during the stationary phase of S. rimosus together with tylosin and the TDP-mycarose synthesizing system; it is therefore regarded to be an enzyme with a function in the secondary metabolism of this organism.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00408839
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