ISSN:
1432-119X
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
,
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Unter Annahme, daß die hier benutzte Bleipräcipitationsmethode bei dem Nachweis membranengebundener ATPase-Aktivitäten keine artifiziellen Ergebnisse liefert, lassen sich an den verschiedenen Teilen der Zellmembran der Herzmuskelzelle mindestens zwei unterschiedliche ATP spaltende Fermente oder Fermentsysteme darstellen. Erstens eine Mg-, Na- und K-Ionen benötigende, durch g-Strophanthin hemmbare ATPase, die vermutlich identisch mit der Na, K-Transport-ATPase ist. Sie wird durch Ca++ und durch SH-Gruppen-Inhibitoren unterdrückt und spaltet vorzugsweise ATP, weniger intensiv ITP. Das Ferment hat seinen Sitz an der Plasmamembran des Sarkolemms, nicht an der Basalmembran. Zweitens ein durch Mg++ und auch durch Ca++ darstellbares Fermentsystem, das nicht durch Strophanthin zu beeinflussen ist und keine Na- und K-Ionen benötigt. SH-Gruppen-Inhibitoren vermindern diese Fermentaktivität, unterdrücken sie aber nicht völlig. Diese Fermentaktivität ist an den Membranen des Glanzstreifens lokalisiert und besonders aktiv am Nexus (Fascia und Macula occludens). Sie könnte identisch sein mit der in Untersuchungen an isolierten Zellmembranpräparaten gleichzeitig mit der Na-, K-Transport-ATPase gewöhnlich vorgefundenen, durch Mg ohne Na und K stimulierten Grund-ATPase-Aktivität.
Notes:
Summary Assuming that the lead precipitation method used in the present study for the cytochemical demonstration of ATPase activity does not yield artificial results one can demonstrate at least two enzymes or enzyme systems ATP hydrolyzing at the different parts of the cell membrane of the myocardial cell. First, a Mg, Na, K activated ATPase subject to inhibition by ouabain. This enzyme system is presumably identical with the Na, K transport ATPase. It is inactivated by Ca++ and by SH groups inhibitors and preferably splits ATP, to some extent also ITP. The enzyme activity is localized at the plasma membrane of the sarcolemma and not at the basal membrane. Second, an enzyme system which can be demonstrated in the presence of Mg++ and also of Ca++. It is not inhibited by ouabain and does not require Na- and K ions. Its activity is lowered, though not abolished by sulfhydryl group inhibitors. This enzyme activity is localized at the membranes of the intercalated disks and is particularly active at the nexus (Fascia and macula occludens). It may be identical with the Mg stimulated, Na, K independent basal ATPase activity which usually is observed in studies on isolated cell membrane preparations simultaneously with the Na, K transport ATPase.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00279681
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