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  • Collagen  (5)
  • Springer  (5)
  • Berlin : Dt. Verl. der Wiss.
  • 1970-1974  (5)
  • 1960-1964
Collection
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  • Springer  (5)
  • Berlin : Dt. Verl. der Wiss.
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Year
  • 1
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 239-248 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Apatite ; Calcification ; Collagen ; Tendon ; X-ray diffraction
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Des études de diffraction aux rayons X sont réalisées au niveau du tendon calcifié de la patte de dinde pour déterminer l'effet de la minéralisation sur certaines propriétés structurales du collagène. Le résultat le plus important indique que la première raie équatoriale du collagène de tendon calcifié, fraichement prélevé, présente une équidistance intermédiaire entre les valeurs de collagène déssèché et du collagène frais non calcifié. Comme cette équidistance parait traduire fidèlement le degré d'humidité du collagène, il semble que la minéralisation réduit la quantité d'eau associéein vivo avec le composant collagènique du tissu. La présence du minéral semble augmenter la résistance du collagène à une dénaturation thermique permanente.
    Abstract: Zusammenfassung Es wurden Röntendiffraktionsuntersuchungen an calcifizierten Truthahnbeinsehnen durch geführt, um die Wirkung der Mineralisation auf einige der strukturellen Eigenschaften von Collagen festzustellen. Die wichtigste Beobachtung war, daß die erste äquatoriale Reflexion von Collagen in frish herauspräparierten calcifizierten Sehnen einen d-Wert aufwies, der zwischen den Werten für trockenes Collagen und frisches, nicht mineralisiertes Collagen liegt. Da dieser d-Wert empfindlich auf den Feuchtigkeitsgrad des Collagens reagiert, lassen diese Resultate vermuten, daß die Mineralisation die Wassermenge reduziert, welche sich in vivo mit der Collagenkomponente im Gewebe verbinden kann. Es wurde auch beobachtet, daß die Anwesenheit von Mineral den Widerstand von Collagen gegen bleibende thermale Denaturierung heraufzusetzen scheint.
    Notes: Abstract X-ray diffraction studies were conducted on calcified turkey leg tendon to establish the effect of mineralization on some of the structural properties of collagen. The principal finding was that the first equatorial reflection of collagen in freshly-excised calcified tendon had a d-spacing intermediate between the values for dried collagen and fresh unmineralized collagen. Since this spacing is a sensitive monitor of moisture levels in collagen, the data suggest that mineralization reduces the amount of water than can associatein vivo with the collagen component in tissue. It was also found that the presence of mineral appears to increase the resistance of collagen to permanent thermal denaturation.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Location Call Number Expected Availability
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  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 12 (1973), S. 16-29 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Bone ; Cartilage ; Culture ; Glycosaminoglycans ; Sephadex ; Collagen ; Electron Microscopy
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Des cultures de monocouches cellulaires d'épiphyses fémorales distales d'embryons de veaux sont étudiées immédiatement après la première sub-culture, réalisée après culture primaire. L'examen au microscope optique classique montre des dépôts disséminés de matériel métachromatique: en microscopie électronique, de fines fibrilles, considérées comme des fibres de collagène, en voie de développement, ont été observées. La nature des sécrétions cellulaires a été étudiée à l'aide de précurseurs radioactifs, fractionnés sur Sephadex G200, ainsi qu'à l'aide de chromatographie par échange d'ions. La digestion enzymatique par hyaluronidase et chondroitinase AC et ABC, bactérienne et testiculaire, démontre que les cellules synthétisent 70% de glycosaminoglycanes sulfatés et 30% de glycosaminoglycanes non sulfatés. Parmi les glycosaminoglycanes, 70% sont constitués par du chondroitine-4-sulfate, 20% par du chondroitine-6-sulfate et le reste probablement par du keratane-sulfate. Les études avec des acides aminés marqués indiquent que les cellules synthétisent une protéine de poids moléculaire élevé, contenant de l'hydroxyleproline, ainsi qu'une protéine non-collagénique, mise en évidence par incorporation de tryptophane.
    Abstract: Zusammenfassung Einschichtige Zellkulturen von der distalen Femurepiphyse von Kalbsembryonen wurden nach der ersten Subkultur untersucht, welche nach der Verschmelzung der primären Kulturen angesetzt wurde. Die lichtmikroskopische Untersuchung zeigte verstreute Ablagerungen von metachromatisch gefärbtem Material; bei der Elektronenmikroskopie wurden feine Fibrillen festgestellt, welche als Collagenvorstufe angesehen wurden. Nach einer Kultur von mehreren Tagen zeigte sich eine lacunäre Anordnung der Zellen. Die Beschaffenheit der Zellsekretionen wurde mittels radioaktiv markierten Verbindungen untersucht, welche auf Sephadex G200 und durch Ionenaustausch-Chromatographie fraktioniert wurden. Die enzymatische Verdauung mit bakterieller und testikulärer Hyaluronidase und Chondroitinase-AC und-ABC zeigte, daß die Zellen 70% sulfatierte und 30% nichtsulfatierte Glycosaminoglycane synthetisierten. Die sulfatierten Glycosaminoglycane enthielten 70% Chondroitin-4-Sulfat, 20% Chondroitin-6-Sulfat, und der Rest war wahrscheinlich Keratansulfat. Untersuchungen mit markierten Aminosäuren-Vorläufern deuteten darauf hin, daß die Zellen ein Hydroxyprolinhaltiges, hochmolekuläres Protein synthetisierten und dazu etwas Eiweiß, bei dem es sich auf Grund des Tryptophaneinbaues nicht um Collagen handeln kann.
    Notes: Abstract Monolayer cell cultures from the distal femoral epiphyses of embryo calves were studied following the first subculture, which was carried out after confluence in primary culture. Light microscopic examination revealed scattered deposits of metachromatic-staining material; on electron microscopy fine fibrils considered to be developmental collagen were seen. After several days in culture lacuna-like patterns of cells were seen. The nature of the cell secretions were studied by radioactive precursors, which were fractionated on Sephadex G200 and by ion exchange chromatography. Enzyme digestion with bacterial and testicular hyaluronidase and chondroitinase-AC and-ABC revealed that the cells synthesized 70% sulphated, and 30% non-sulphated glycosaminoglycans. Of the sulphated glycosaminoglycans 70% was chondroitin-4-sulphate, 20% chondroitin-6-sulphate, and the remainder probably keratansulphate. Studies were labelled amino acid precursors suggested that the cells synthesized a high-molecular weight protein containing hydroxyproline, as well as some non-collagenous protein, shown by tryptophan incorporation
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 13 (1973), S. 83-92 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Proteoglycan ; Collagen ; Cartilage ; Electron Microscopy ; Ultrastructure
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé L'élimination de protéoglycans solubles de coupes de cartilage costal de boeuf, par extraction dans une solution de 4M d'hydrochlorure de guanidinium, permet de mettre en évidence des quantités abondantes de collagène dispersé et désagrégé dans la matrice. Les protéoglycanes, résistants à l'extraction, sont visibles sous forme de granules concentrés dans les régions périlacunaires. Les granulations plus importants des protéoglycanes semblent venir du chondrocyte. Dans la matrice, éloignée des chondrocytes, ces granules deviennent plus étroites. Un composant non granulaire “amorphe” masque les fibres de collagène, de telle sorte qu'elles sont difficilement visibles dans le cartilage intact.
    Abstract: Zusammenfassung Die löslichen Proteoglycane wurden mittels Extraktion in 4 M Guanidinhydrochlorid aus Rippenknorpelschnitten des Rindes entfernt. Dies erlaubte die Sichtbarmachung von großen Mengen von verstreuten und auseinandergerissenen Collagen in der Matrix. Die Protoglycane, welche sich nicht extrahieren lassen, erscheinen als kleine, in den perilacunären Regionen konzentrierte Körnchen. Die großen Proteoglycan-Körner scheinen in den Chondrocyten zu entstehen. Sobald sie sich in die Matrix, außerhalb der Chondrocyten, verlagern, werden die Körner kleiner. Ein nicht-granulärer, „amorpher” Bestandteil verhüllt die Collagenfasern, so daß diese im intakten Knorpel nicht deutlich gesehen werden können.
    Notes: Abstract Removal of the soluble proteoglycans from slices of bovine costal cartilage by extraction in 4 M guanidinium hydrochloride permitted the visualization of abundant amounts of dispersed and disaggregated collagen in the matrix. Proteoglycans which are resistant to extraction are seen as small granules which are concentrated in the perilacunar regions. Large proteoglycan granules appear to originate in the chondrocyte. As they come to occupy positions in the matrix distant from the chondrocyte, the granules become smaller. A non-granular, “amorphous” component masks the collagen fibers so that they cannot be readily seen in the intact cartilage.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 254-259 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Resorption ; Collagen ; Cells ; Bone ; Implant
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé De jeunes rats donneurs, de même portée, sont injectés à l'aide de proline3H (1 μ Ci/g) et sacrifiés de 6 heures à 28 jours plus tard. Les omoplates sont prélevées, décalcifiées à l'EDTA et implantées dans la région dorsale sous-cutanée des rats receveurs. Elles sont prélevées 14 jours plus tard avec les tissus environnants, puis elles sont préparées pour l'autoradiographie et colorées à l'hématoxyline-éosine. Dans tous les cas, une prolifération de cellules géantes est observée autour de l'os. Dans les os d'animaux donneurs, prélevés 6 heures après injection de proline, l'isotope est localisé sur les bords de la face d'apposition de l'os et les cellules géantes ne l'éliminent pas. Vingt huit jours après administration de proline, lorsque, par suite de l'apposition et de la résorption, l'isotope est localisé sur le côté de l'os, en voie de résorption, les cellules géantes éliminent l'isotope, sans l'ingérer toutefois. Il apparait, ainsi, que le collagène osseux, formé récemment, est difficilement éliminé, alors que le collagène plus ancien peut être résorbé.
    Abstract: Zusammenfassung Jungen, als Spender verwendeten Ratten aus einem isologen Stamm wurde3H-Prolin (1 μ Ci/g) injiziert; sie wurden 6 std bis 28 Tage später getötet. Die Schulterblätter wurden herauspräpariert, mit EDTA demineralisiert und subcutan am Rücken von Empfängerratten implantiert. 14 Tage später wurden sie mit dem umgebenden Gewebe entfernt, geschnitten, zur Autoradiographie vorbereitet und mit Hämatoxylin-Eosin gefärbt. In allen Fällen fand sich eine Ansammlung von Riesenzellen rund um den Knochen. Knochen, welche 6 Std nach der Prolininjektion von Spendertieren entnommen wurden, enthielten die Markierung am Rande der Anlagerungsseite, und diese Markierung wurde durch die Riesenzellen nicht verdrängt. Knochen, welche 28 Tage nach der Prolininjektion von Spendertieren entnommen wurden, zeigten durch Anlagerung und Resorption die Markierung auf der resorptiven Seite des Knochens; die Riesenzellen entfernten die Markierung, jedoch ohne sie zu phagocytieren. Es scheint daher, wie es auch in der Literatur vorgeschlagen wird, daß neugebildetes Knochenkollagen nur schwer zu entfernen ist, älteres Kollagen jedoch resorbiert werden kann.
    Notes: Abstract Young donor rats of an isogenously related strain were injected with3H proline (1 μ Ci/g) and killed from 6 hours to 28 days later. The scapulae were removed, decalcified with EDTA and implanted subcutaneously into the backs of recipient rats. They were removed 14 days later with the surrounding tissue, sectioned, processed for autoradiography and stained with hematoxylin and eosin. In all cases there was a giant cell response round the bone. In bones removed from the donor animals 6 hours after proline injections, the label was on the edge of the appositional side of the bone and the giant cells did not remove it. By 28 days after proline administration when, due to apposition and resorption, the label was on the resorptive side of the bone, giant cells were seen removing the label, which however they did not ingest. It thus appears, as has been suggested in the literature, that recently formed bone collagen is removed with difficulty, but older collagen can be resorbed.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 5
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Calcified tissue international 9 (1972), S. 310-324 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Strontium ; Calcification ; Collagen ; Nucleation ; Exchange
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé Une matrice non calcifiée de tendon de bœuf fixe environ 2 μ moles de Sr2+/100 mg de matrice. La fixation de Sr2+ est inhibée par du Mg2+, du Ca2+ et de l'urée, mais n'est pas modifiée par le phosphate inorganique, le phosphonoacétate ou le méthylène-diphosphonate. Le Sr2+ inhibe la calcification réticulaire et cette inhibition est inversée par le Ca2+, mais non par HPO 4 2− . Bien que la formation réticulaire d'apatite de strontium ne soit pas induite par cette matrice, une précipitation élevée de Sr2+ est observée au niveau de la matrice déjà calcifiée. Cette dernière ne nécessite pas l'addition de phosphate. Ce phénomène s'accompagne par une libération presque équimolaire de Ca2+ de la phase soluble et il est inhibé par des composés qui inhibent également les réactions d'échange du45Ca2+ et du32P-HPO 4 2− . Ces résultats semblent indiquer que le Sr2+ peut se fixer à la matrice par un processus sensible au Mg2+ et à l'urée, ainsi que par incorporation à la phase minérale liée à la matrice. Ce dernier mécanisme pourrait se produire par échange isoionique nécessitant l'adjonction de phosphate. Le rapport possible de ces observations avec les diverses étapes de la calcification est envisagé.
    Abstract: Zusammenfassung Nichtverkalkte Matrix aus Rindersehne bindet ungefähr 2 μMol Sr2+/100 mg Matrix. Die Aufnahme von Sr2+ wird durch Mg2+, Ca2+ und Harnstoff gehemmt, jedoch durch anorganisches Phosphat, Phosphonoacetat oder Methylendiphosphonat nicht beeinflußt. Sr2+ hemmt die Netto-Verkalkung, und diese Hemmung wird durch Ca2+, aber nicht durch HPO 4 2− verhindert. Obschon die Netto-Strontiumapatitbildung durch diese Matrix nicht angeregt wird, wurde eine erhöhte Sr2+-Aufnahme durch vorgängig verkalkte Matrix beobachtet. Für diese Aufnahme wird kein zusätzliches Phosphat benötigt; sie wird von einer nahezu äquimolaren Ca2+-Abgabe an die lösliche Phase begleitet und von Substanzen gehemmt, welche auch die45Ca2+- und32P-HPO 4 2− -Austauschreaktionen hemmen. Diese Resultate können in dem Sinne interpretiert werden, daß Sr2+ fähig ist, sich durch einen Mg2+-und Harnstoff-empfindlichen Vorgang, sowie durch Einbau in die Matrix-gebundene Mineralphase an die Matrix zu binden. Es wird vorgeschlagen, daß dieser Einbau durch einen heteroionischen Austauschmechanismus geschieht, welcher mit dem isoionischen Austausch, der zusätzlich Phosphat benötigt, nicht identisch ist. Es wird diskutiert, ob diese Beobachtungen möglicherweise mit einem in mehreren Schritten ablaufenden Verkalkungsprozeß im Zusammenhang stehen.
    Notes: Abstract Uncalcified matrix derived from beef tendon will bind approximately 2 μmoles Sr2+/100 mg matrix. Sr2+ uptake is inhibited by Mg2+, Ca2+ and urea but is not influenced by inorganic phosphate, phosphoacetate, nor methylenediphosphonate. Sr2+ inhibits net calcification and this inhibition is reversed by Ca2+ but not by HPO 4 2− . Although net strontium apatite formation is not induced by this matrix, an elevated Sr2+ uptake by previously calcified matrix was observed. The latter does not require added phosphate, is accompanied by a nearly equimolar release of Ca2+ to the soluble phase and is inhibited by compounds that also inhibit the45Ca2+ and32P-HPO 4 2− exchange reactions. These results are interpreted to indicate that Sr2+ can bind to the matrix by a Mg2+ and urea-sensitive process as well as by incorporation into the matrix-bound mineral phase. It is proposed that the latter occurs by a heteroionic exchange mechanism that is not identical to the isoionic exchange which requires added phosphate. The possible relationship of these observations to a multi-step calcification process is discussed.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Location Call Number Expected Availability
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