ISSN:
1432-1351
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
,
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung 1. In der Hämolymphe von Drosophila ist das Häutungshormon Ecdyson reversibel an drei verschiedene Proteinfraktionen gebunden, welche durch Disc- und Cellogelelektrophorese voneinander getrennt wurden. 2. Das Ecdyson wird in den Speicheldrüsen nur sehr langsam chemisch verändert. 3. Ecdyson wird an Makromoleküle des Cytoplasmaüberstandes gebunden. Dieser Komplex hat ein Molekulargewicht von etwa 65000, wie Sephadex-Gelfiltrationen ergaben. 4. In der Saccharose-Gradientenzentrifugation weisen Homogenate, die bei 0° 0 mit Ecdyson inkubiert wurden, zwei radioaktive Gipfel bei 3,6 s und 2,0 s auf. Diese Ecdyson-bindenden Moleküle verschwinden nach Inkubation bei 25° C aus dem Cytoplasma; der 3,6 s und der 2,0 s-Komplex sind dann in der löslichen Kernfraktion nachweisbar. 5. Die Discelektrophorese bringt ein komplexes Muster von wenigstens 6 radioaktiven Banden. Zwei von diesen, die im Cytoplasma nach Inkubation bei 0° C gefunden wurden, verschwinden während einer Inkubation bei 25° C, und ein neuer Peak erscheint in den löslichen Kernproteinen. Diese Hormon-bindenden Moleküle sind identisch mit den Komplexen, die in der Gradientenzentrifugation demonstriert worden waren. 6. Die Experimente weisen einen temperaturabhängigen Transport für Ecdyson vom Cytoplasma in die Zellkerne nach. 7. In den Kernen ist das Ecdyson 1,67fach angereichert. Die Hälfte der Radioaktivität aus dem 3H-Ecdyson wurde in den löslichen Proteinen gefunden, aber 60% des Hormons sind nur lose oder gar nicht an Makromoleküle gebunden. 8. In der Chromatinfraktion ist fast die gesamte Radioaktivität fest an die sauren Kernproteine, nicht an die Nucleohistone gebunden. Die basen-löslichen Fraktionen binden nur geringe Mengen des Hormons.
Notes:
Summary 1. In the Drosophila hemolymph the moulting hormone ecdysone is reversibly bound to three different protein fractions, as demonstrated by disc- and cellogel electrophoresis. 2. The hormone is only very slowly metabolized in the salivary glands. 3. Ecdysone was found to bind to macromolecules in the cytoplasmic supernatant. This complex has a molecular weight of approximately 65000, as estimated from Sephadex gel filtration. 4. Homogenates from glands incubated with ecdysone at 0° C exhibit two radiactive peaks in sucrose density gradient centrifugation: One at 3,6 s, a second at 2,0 s. These ecdysone binding molecules disappear in the cytoplasm after incubation at 25° C. The 3,6 s- and the 2,0 s-complex are then found in the nuclear soluble fraction. 5. Disc electrophoresis reveals a complex pattern of at least 6 radioactive peaks. Two of these peaks, visible in the cytoplasm after incubation at 0° C, disappear during incubation at 25° C, and a new peak appears in the soluble nuclear proteins. These hormone binding molecules are identical with the binding complexes demonstrated in the density gradient centrifugation. 6. The experiments indicate a temperature-dependent transport for ecdysone from the cytoplasm into the nuclei. 7. In the nuclei the hormone is accumulated 1,67-fold. Half the radioactivity from the 3H-ecdysone is found in the soluble proteins, but 60% of the hormone is bound only loosely or not at all to macromolecules. 8. In the chromatin fraction nearly all radioactivity is tightly bound to the acidic chromatin proteins, but not to the nucleohistones. In the base-soluble fractions only minor quantities of the hormone are found.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00297737
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