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  • Springer  (5)
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  • 1
    Electronic Resource
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    Springer
    Cellular and molecular life sciences 26 (1970), S. 719-720 
    ISSN: 1420-9071
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Notes: Zusammenfassung Die Aktivitäten von 7 glykolytischen Enzymen wurden in normalen menschlichen Erythrozyten gemessen. Kurze Ultraschall-Hämolyse und modifizierte Test-Bedingungen führten, verglichen mit den höchsten Werten, zu signifikant höheren Aktivitäten.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Location Call Number Expected Availability
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Calcified tissue international 6 (1970), S. 93-102 
    ISSN: 1432-0827
    Keywords: Enzymes ; Glycolysis ; Teeth ; Age
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine , Physics
    Description / Table of Contents: Résumé L'activité des enzymes suivantes est déterminée par des méthodes spectrophotométriques améliorées au niveau d'extraits de tissus durs de dents bovines adultes: hexokinase, glucose-6-phosphate déshydrogénase, phosphoglucomutase, phosphofructokinase, aldolase, triosephosphate isomérase, glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase, phosphoglycérate kinase, phosphoglycéromutase, énolase, pyruvate kinase, lactate déshydrogénase. Les enzymes sont libérées de la matrice calcifiée en pulvérisant la dentine à la température de l'azote liquide. Cette technique permet de mieux extraire un certain nombre d'enzymes. L'effet des liquides d'extraction sur les activités enzymatiques est aussi vérifié. Toutes les enzymes étudiées se retrouvent dans la dentine de boeuf: les activités observées concordent avec un passage rapide à travers le cycle d'Embden-Meyerhof. Des proportions quantitatives bien définies entre les activités maximales d'enzymes actives correspondantes sont observées, ainsi qu'on a pu le montrer dans d'autres organismes et tissus. La plupart des activités glycolytiques augmentent avec l'âge: l'héxokinase, la phosphofructokinase et l'aldolase restent constantes: la lactate déshydrogénase décroit nettement. Des différences similaires, au cours du vieillissement, ont été notées pour ces enzymes dans d'autres tissus avasculaires.
    Abstract: Zusammenfassung Die Aktivität folgender Enzyme wurde mit bewährten spektrophotometrischen Methoden in feinpulverisierten Dentinextrakten junger und erwachsener Rinder gemessen: Hexokinase, Glucose-6-phosphat-dehydrogenase, Phosphoglucomutase, Phosphofructokinase, Aldolase, Triosephosphatisomerase, Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase, Phosphoglycerokinase, Phosphoglyceromutase, Enolase, Pyruvatkinase, Lactatdehydrogenase. Die Enzyme wurden aus der mineralisierten Matrix herausgelöst, in dem das Dentin bei der Temperatur von flüssigem Stickstoff zerrieben wurde. Diese Technik führte zu einer wesentlich verbesserten Extraktion vieler Enzyme. Der Einfluß der Extraktionsflüssigkeiten auf die enzymaktivitäten wurde ebenfalls geprüft. Alle untersuchten Enzyme waren in bovinem Dentin vorhanden; die Aktivitäten stimmen mit einem schnellen Fluß im Embden-Meyerhof-Weg überein. Gutdefinierte quantitative Verhältnisse zwischen den Maximalaktivitäten von funktionell korrelierten Enzymen wurden beobachtet, wie dies früher in einer Anzahl von ganz verschiedenen Organismen und Geweben nachgewiesen worden war. Die meisten glykolytischen Aktivitäten nahmen mit dem Alter zu; Hexokinase, Phosphofructokinase und Aldolase blieben konstant; Lactatdehydrogenase zeigte eine eindrückliche Abnahme. Ähnliche Unterschiede in bezug auf das Alter der Versuchstiere wurden für diese Enzyme in anderen nichtvasculären Geweben gefunden.
    Notes: Abstract The activity of the following enzymes was determined by improved spectrophotometrical methods in inely pulverized young and adult bovine hard dental tissue extracts: hexokinase, glucose-6-phosphate dehydrogenase, phosphoglucomutase, phosphofructokinase, aldolase, triosephosphate isomerase, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, phosphoglycerate kinase, phosphoglyceromutase, enolase, pyruvate kinase, lactate dehydrogenase. The enzymes were solubilized from the calcified matrix by crushing the dentine at the temperature of liquid nitrogen. This technique led to substantial improvement in the extraction of many enzymes. The influence of the extracting fluids of enzyme activities was also examined. All the enzymes investigated were present in bovine dentine; the activities are consistent with a fast flux through the Embden-Meyerhof-pathway. Well-defined quantitative proportions between the maximal activities of functional correlated enzymes were observed, as had previously been reported in a number of quite different organisms and tissues. Most glycolytic activities increased on ageing; hexokinase, phosphofructokinase and aldolase were constant; lactate dehydrogenase showed a dramatic fall. A similar difference in aging pattern has been displayed by these enzymes in other avascular tissues.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 3
    Electronic Resource
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 252 (1970), S. 210-214 
    ISSN: 1618-2650
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Der quantitative Anteil der Glykolyse und des Pentosephosphatweges am Glucoseumsatz in normalen Erythrocyten und solchen, die einen Mangel an Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase haben, wurde durch Bestimmung des Glucoseverbrauchs, der Lactat- und Pyruvatbildung, der Änderung des 2,3-Diphosphoglycerinsäurespiegels sowie der 14CO2-Freisetzung aus 14C-1-, 14C-6- und 14C-uniform-markierter Glucose ermittelt. In normalen Zellen werden bei pH 7,6 etwa 7% der umgesetzten Glucose über den Pentosephosphatweg, 93% über die Glykolyse zu Lactat verstoffwechselt. Bei pH 6,8 ist der Glucoseumsatz zu Pyruvat und Lactat um etwa 45% geringer als bei pH 7,6. Der Anteil des Pentosephosphatweges an diesem Umsatz ist jedoch kompensatorisch auf 13% erhöht. Die Menge des durch den oxydativen Glucoseabbau mittels der 2 Dehydrogenasereaktionen synthetisierten NADPH ist in beiden pH-Bereichen annähernd gleich. In Anwesenheit von Methylenblau wird Glucose fast vollständig oxydativ abgebaut. Eine nennenswerte Recyclisierung innerhalb des Pentosephosphatweges findet in normalen Erythrocyten nicht statt. In Erythrocyten mit einem Mangel an Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase ist der Anteil des Pentosephosphatweges am Glucoseumsatz bei pH 7,6 nur 1,5%. Bei pH 6,8 erhöht sich dieser Anteil auf 5%, doch ist der Glucoseverbrauch entsprechend reduziert. Der glykolytische Glucosestoffwechsel in den Mangelzellen ist um etwa 20% geringer als in den normalen Zellen. Auch hier wird in beiden pH-Bereichen eine annähernd gleiche Menge NADPH synthetisiert. In Anwesenheit von Methylenblau kann in den Mangelerythrocyten der Anteil des Pentosephosphatweges am Glucoseumsatz nur unwesentlich von 1,5 auf 2,5% stimuliert werden. Die Kapazität des Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase-Systems ist in den Mangelzellen um einen Faktor von 60 gegenüber der in normalen Zellen vermindert.
    Notes: Abstract This has been measured by the glucose uptake, the formation of lactate and pyruvate, the change in the concentration of 2,3-diphosphoglyceric acid and the release of 14CO2 from 14C-1-, 14C-6-, and 14C-uniformly labelled d-glucose. In normal cells at pH 7.6 about 7% of the glucose consumed has been metabolized via the oxidative pentose phosphate pathway, 93% via the glycolytic pathway to lactate. At pH 6.8 glucose metabolism to lactate and pyruvate is diminished by about 45% compared to that at pH 7.6. The amount of the pentose phosphate pathway is increased to 13%. Thus, the synthesis of NADPH is almost equal at both pH-ranges. In the presence of methylene-blue glucose is metabolized almost completely via the oxidative pathway. There is no significant recycling of glucose metabolites in the pentose phosphate pathway. In glucose-6-phosphate dehydrogenase deficient erythrocytes the contribution of the pentose phosphate pathway to glucose metabolism at pH 7.6 is only 1.5%, at pH 6.8 5%. In this pH-range, however, the glucose uptake is markedly decreased. The extent of NADPH synthesis therefore at both pH-ranges is again almost the same. In the presence of methylene-blue glucose metabolism via the pentose phosphate pathway can be stimulated only to a very small extent from 1.5% to 2.5%. The capacity of the glucose-6-phosphate dehydrogenase system in the deficient cells is by a factor of 60 smaller than that of the normal cells.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Location Call Number Expected Availability
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  • 4
    Publication Date: 1970-07-01
    Print ISSN: 0014-4754
    Topics: Biology , Medicine
    Published by Springer
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  • 5
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